Detekce zeptomolárních hladin metalothioneinu chronopotenciometrickou rozpouštěcí analýzou na rtuťové elektrodě

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F62156489%3A43210%2F05%3A00004641" target="_blank" >RIV/62156489:43210/05:00004641 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

čeština

Název v původním jazyce

Detekce zeptomolárních hladin metalothioneinu chronopotenciometrickou rozpouštěcí analýzou na rtuťové elektrodě

Popis výsledku v původním jazyce

Objev metalothioneinu (MT) je datován rokem 1957, kdy Margoshes a Valee izolovali MT z koňských ledvin [1]. Metalothionein patří do skupiny intracelulárních, nízkomolekulárních na cystein velmi bohatých proteinů (obsah Cys až 30 % v molekule proteinu) omolekulové hmotnosti 6--10 kDa. V molekule MT nejsou přítomny aromatické aminokyseliny a cysteiny se v primární sekvenci vyskytují obvykle v těchto repeticích: Cys-X-Cys, Cys-Cys-X-Cys-Cys, Cys-X-Cys-Cys, kde X představuje jinou aminokyselinu než cystein. MT se skládají ze dvou vazebných domén, které jsou složeny z cysteinových klastrů. N-terminální část peptidu je označena jako beta-doména, má tři vazebná místa pro dvojmocné ionty; C-terminální část peptidu (alfa-doména) má schopnost vyvázat čtyři dvojmocné ionty kovů. V případě jednomocných iontů kovů je MT schopen vázat celkem 12 atomů. Hlavní biologickou funkcí MT, díky své vysoké afinitě k těžkým kovům, např. k zinku, mědi nebo kadmiu, je homeostatická kontrola a detoxikace těchto

Název v anglickém jazyce

Detection zeptomole level of metallothionein by chronopotenciometric stripping analysis

Popis výsledku anglicky

Objev metalothioneinu (MT) je datován rokem 1957, kdy Margoshes a Valee izolovali MT z koňských ledvin [1]. Metalothionein patří do skupiny intracelulárních, nízkomolekulárních na cystein velmi bohatých proteinů (obsah Cys až 30 % v molekule proteinu) omolekulové hmotnosti 6--10 kDa. V molekule MT nejsou přítomny aromatické aminokyseliny a cysteiny se v primární sekvenci vyskytují obvykle v těchto repeticích: Cys-X-Cys, Cys-Cys-X-Cys-Cys, Cys-X-Cys-Cys, kde X představuje jinou aminokyselinu než cystein. MT se skládají ze dvou vazebných domén, které jsou složeny z cysteinových klastrů. N-terminální část peptidu je označena jako beta-doména, má tři vazebná místa pro dvojmocné ionty; C-terminální část peptidu (alfa-doména) má schopnost vyvázat čtyři dvojmocné ionty kovů. V případě jednomocných iontů kovů je MT schopen vázat celkem 12 atomů. Hlavní biologickou funkcí MT, díky své vysoké afinitě k těžkým kovům, např. k zinku, mědi nebo kadmiu, je homeostatická kontrola a detoxikace těchto

Druh

D - Stať ve sborníku

CEP obor

CG - Elektrochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

<a href="/cs/project/GP525%2F04%2FP132" target="_blank" >GP525/04/P132: Studium obranných mechanismů rostlin při stresu způsobeném těžkými kovy</a><br>

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Rok uplatnění

2005

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název statě ve sborníku

XXIX. Brněnské onkologické dny

ISBN

80-86793-05-2

ISSN

—

e-ISSN

—

Počet stran výsledku

3

Strana od-do

111-113

Název nakladatele

Masarykův onkologický ústav v Brně

Místo vydání

Brno

Místo konání akce

—

Datum konání akce

—

Typ akce podle státní příslušnosti

—

Kód UT WoS článku

—