Functional analysis of the aglycone-binding site of the maize b-glucosidase Zm-p60.1

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F62156489%3A43210%2F08%3A00132731" target="_blank" >RIV/62156489:43210/08:00132731 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Functional analysis of the aglycone-binding site of the maize b-glucosidase Zm-p60.1

Popis výsledku v původním jazyce

b-Glucosidases such as Zm-p60.1 (Zea mays) and Bgl4:1 (Brassica napus) have implicated roles in regulating plant development by releasing biologically active cytokinins from O-glucosides. A key determinant of substrate specificity in Zm-p60.1 is the F193--F200--W373--F461 cluster. However, despite sharing the same substrates, amino acids in the active sites of Zm-p60.1 and Bgl4:1 differ dramatically. In members of the Brassicaceae we found a group of b-glucosidases sharing both high similarity to Bgl4:1and a consensus motif A-K-K-L corresponding to the F193--F200--W373-- F461 cluster. To study the mechanism of substrate specificity further, we generated and analyzed four single (F193A, F200K, W373K and F461L) and one quadruple (F193A--F200K--W373K--F461L) mutants of Zm-p60.1. The F193A mutant showed a specific increase in affinity for a small polar aglycone, and a deep decrease in kcat compared with the wild-type. Formation of a cavity with decreased hydrophobicity, and significant co

Název v anglickém jazyce

Functional analysis of the aglycone-binding site of the maize b-glucosidase Zm-p60.1

Popis výsledku anglicky

b-Glucosidases such as Zm-p60.1 (Zea mays) and Bgl4:1 (Brassica napus) have implicated roles in regulating plant development by releasing biologically active cytokinins from O-glucosides. A key determinant of substrate specificity in Zm-p60.1 is the F193--F200--W373--F461 cluster. However, despite sharing the same substrates, amino acids in the active sites of Zm-p60.1 and Bgl4:1 differ dramatically. In members of the Brassicaceae we found a group of b-glucosidases sharing both high similarity to Bgl4:1and a consensus motif A-K-K-L corresponding to the F193--F200--W373-- F461 cluster. To study the mechanism of substrate specificity further, we generated and analyzed four single (F193A, F200K, W373K and F461L) and one quadruple (F193A--F200K--W373K--F461L) mutants of Zm-p60.1. The F193A mutant showed a specific increase in affinity for a small polar aglycone, and a deep decrease in kcat compared with the wild-type. Formation of a cavity with decreased hydrophobicity, and significant co

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

EB - Genetika a molekulární biologie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Rok uplatnění

2008

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

FEBS journal

ISSN

1742-464X

e-ISSN

—

Svazek periodika

275

Číslo periodika v rámci svazku

24

Stát vydavatele periodika

GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

Počet stran výsledku

13

Strana od-do

—

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—