Electrochemical behaviour of native and denatured b-sheet breaker prion protein

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F62156489%3A43210%2F12%3A00183681" target="_blank" >RIV/62156489:43210/12:00183681 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/00216305:26620/12:PU99117

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Electrochemical behaviour of native and denatured b-sheet breaker prion protein

Popis výsledku v původním jazyce

Prion diseases are fatal neurodegenerative and infectious disorders of humans and animals, characterized by structural transition of the host-encoded cellular prion protein (PrPC) into the aberrantly folded pathologic isoform PrPSc. The conformation change, from the a-helix in the natural protein form (PrPc) to the b-sheet of the modified protein form (PrPSc), significantly influence the protein function. The mutated form (PrPSc) is extremely resistant to the cell degradation processes and may bind other PrPc molecules inducing the conformation change to the PrPSc. The insufficiency of the physiological PrPc and toxic incidence of PrPSc participate on the genesis of prion neurodegenerative diseases. The main aim of this study was to suggest electrochemical methods for detection of b-sheet breaker prion protein. For this purpose cyclic voltammetry (CV), differential pulse voltammetry (DPV), differential pulse voltammetry Brdicka reaction and chronopotentiometric stripping analysis (CPSA

Název v anglickém jazyce

Electrochemical behaviour of native and denatured b-sheet breaker prion protein

Popis výsledku anglicky

Prion diseases are fatal neurodegenerative and infectious disorders of humans and animals, characterized by structural transition of the host-encoded cellular prion protein (PrPC) into the aberrantly folded pathologic isoform PrPSc. The conformation change, from the a-helix in the natural protein form (PrPc) to the b-sheet of the modified protein form (PrPSc), significantly influence the protein function. The mutated form (PrPSc) is extremely resistant to the cell degradation processes and may bind other PrPc molecules inducing the conformation change to the PrPSc. The insufficiency of the physiological PrPc and toxic incidence of PrPSc participate on the genesis of prion neurodegenerative diseases. The main aim of this study was to suggest electrochemical methods for detection of b-sheet breaker prion protein. For this purpose cyclic voltammetry (CV), differential pulse voltammetry (DPV), differential pulse voltammetry Brdicka reaction and chronopotentiometric stripping analysis (CPSA

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CB - Analytická chemie, separace

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Rok uplatnění

2012

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

International Journal of Electrochemical Science

ISSN

1452-3981

e-ISSN

—

Svazek periodika

7

Číslo periodika v rámci svazku

2

Stát vydavatele periodika

RS - Srbská republika

Počet stran výsledku

15

Strana od-do

928-942

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—