Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Advances in purification and separation of posttranslationally modified proteins

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F62156489%3A43210%2F13%3A00200669" target="_blank" >RIV/62156489:43210/13:00200669 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1874391913003254" target="_blank" >http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1874391913003254</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.jprot.2013.05.040" target="_blank" >10.1016/j.jprot.2013.05.040</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Advances in purification and separation of posttranslationally modified proteins

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Posttranslational modifications (PTMs) of proteins represent fascinating extensions of the dynamic complexity of living cells' proteomes. The results of enzymatically catalyzed or spontaneous chemical reactions, PTMs form a fourth tier in the gene -- transcript -- protein cascade, and contribute not only to proteins' biological functions, but also to challenges in their analysis. There have been tremendous advances in proteomics during the last decade. Identification and mapping of PTMs in proteins haveimproved dramatically, mainly due to constant increases in the sensitivity, speed, accuracy and resolution of mass spectrometry (MS). However, it is also becoming increasingly evident that simple gel-free shotgun MS profiling is unlikely to suffice forcomprehensive detection and characterization of proteins and/or protein modifications present in low amounts. Here, we review current approaches for enriching and separating posttranslationally modified proteins, and their MS-independent

  • Název v anglickém jazyce

    Advances in purification and separation of posttranslationally modified proteins

  • Popis výsledku anglicky

    Posttranslational modifications (PTMs) of proteins represent fascinating extensions of the dynamic complexity of living cells' proteomes. The results of enzymatically catalyzed or spontaneous chemical reactions, PTMs form a fourth tier in the gene -- transcript -- protein cascade, and contribute not only to proteins' biological functions, but also to challenges in their analysis. There have been tremendous advances in proteomics during the last decade. Identification and mapping of PTMs in proteins haveimproved dramatically, mainly due to constant increases in the sensitivity, speed, accuracy and resolution of mass spectrometry (MS). However, it is also becoming increasingly evident that simple gel-free shotgun MS profiling is unlikely to suffice forcomprehensive detection and characterization of proteins and/or protein modifications present in low amounts. Here, we review current approaches for enriching and separating posttranslationally modified proteins, and their MS-independent

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CE - Biochemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2013

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Journal of Proteomics

  • ISSN

    1874-3919

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    92

  • Číslo periodika v rámci svazku

    30 October 2013

  • Stát vydavatele periodika

    NL - Nizozemsko

  • Počet stran výsledku

    26

  • Strana od-do

    2-27

  • Kód UT WoS článku

    328518000002

  • EID výsledku v databázi Scopus