Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Crystallographic analysis of 1,2,3-trichloropropane biodegradation by the haloalkane dehalogenase DhaA31

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F67179843%3A_____%2F14%3A00435285" target="_blank" >RIV/67179843:_____/14:00435285 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="http://dx.doi.org/10.1107/S1399004713026254" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1107/S1399004713026254</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1107/S1399004713026254" target="_blank" >10.1107/S1399004713026254</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Crystallographic analysis of 1,2,3-trichloropropane biodegradation by the haloalkane dehalogenase DhaA31

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Haloalkane dehalogenases catalyze the hydrolytic cleavage of carbon-halogen bonds, which is a key step in the aerobic mineralization of many environmental pollutants. One important pollutant is the toxic and anthropogenic compound 1,2,3-trichloropropane(TCP). Rational design was combined with saturation mutagenesis to obtain the haloalkane dehalogenase variant DhaA31, which displays an increased catalytic activity towards TCP. Here, the 1.31 angstrom resolution crystal structure of substrate-free DhaA31, the 1.26 angstrom resolution structure of DhaA31 in complex with TCP and the 1.95 angstrom resolution structure of wild-type DhaA are reported. Crystals of the enzyme-substrate complex were successfully obtained by adding volatile TCP to the reservoirafter crystallization at pH 6.5 and room temperature. Comparison of the substrate-free structure with that of the DhaA31 enzyme-substrate complex reveals that the nucleophilic Asp106 changes its conformation from an inactive to an active

  • Název v anglickém jazyce

    Crystallographic analysis of 1,2,3-trichloropropane biodegradation by the haloalkane dehalogenase DhaA31

  • Popis výsledku anglicky

    Haloalkane dehalogenases catalyze the hydrolytic cleavage of carbon-halogen bonds, which is a key step in the aerobic mineralization of many environmental pollutants. One important pollutant is the toxic and anthropogenic compound 1,2,3-trichloropropane(TCP). Rational design was combined with saturation mutagenesis to obtain the haloalkane dehalogenase variant DhaA31, which displays an increased catalytic activity towards TCP. Here, the 1.31 angstrom resolution crystal structure of substrate-free DhaA31, the 1.26 angstrom resolution structure of DhaA31 in complex with TCP and the 1.95 angstrom resolution structure of wild-type DhaA are reported. Crystals of the enzyme-substrate complex were successfully obtained by adding volatile TCP to the reservoirafter crystallization at pH 6.5 and room temperature. Comparison of the substrate-free structure with that of the DhaA31 enzyme-substrate complex reveals that the nucleophilic Asp106 changes its conformation from an inactive to an active

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CE - Biochemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

  • Návaznosti

    I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2014

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Acta Crystallographica Section D-Biological Crystallography

  • ISSN

    0907-4449

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    70

  • Číslo periodika v rámci svazku

    FEB 2014

  • Stát vydavatele periodika

    DK - Dánské království

  • Počet stran výsledku

    9

  • Strana od-do

    209-217

  • Kód UT WoS článku

    000331554500001

  • EID výsledku v databázi Scopus