Identifikace konservovaného zbytku prolinu důležitého pro transportní aktivitu a rozsah substrátové specifity Na(+)/H(+) antiporterů plasmatické membrány kvasinek

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F67985823%3A_____%2F05%3A00001342" target="_blank" >RIV/67985823:_____/05:00001342 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Identification of conserved prolyl residue important for transport activity and the substrate specificity range of yeast plasma membrane Na(+)/H(+) antiporters

Popis výsledku v původním jazyce

To identify amino acid residues responsible for the determination of the yeast Na+/H+ antiporter substrate specificity (ability to recognize K+), the gene encoding the Zygosaccharomyces rouxii Sod2-22 antiporter (non-transporting K+) was mutagenized anda collection of ZrSod2-22 mutants that improved the KCl tolerance of a salt-sensitive S. cerevisiae strain was isolated. Several independent ZrSod2-22 mutated alleles contained the replacement of highly-conserved proline 145 in the fifth transmembrane domain with a residue containing a hydroxyl group (serine, threonine). The ZrSod2-22p with P145S or P145T substitution mediated, in contrast to the wild-type antiporter, transport of K+. Simultaneously, the P145S(T) mutation decreased the antiporter transport capacity for both Na+ and Li+. Thus, the Pro145 was found to be a critical residue for the yeast plasma membrane antiporters? function, as far as the substrate specificity range and transport activity are concerned

Název v anglickém jazyce

Identification of conserved prolyl residue important for transport activity and the substrate specificity range of yeast plasma membrane Na(+)/H(+) antiporters

Popis výsledku anglicky

To identify amino acid residues responsible for the determination of the yeast Na+/H+ antiporter substrate specificity (ability to recognize K+), the gene encoding the Zygosaccharomyces rouxii Sod2-22 antiporter (non-transporting K+) was mutagenized anda collection of ZrSod2-22 mutants that improved the KCl tolerance of a salt-sensitive S. cerevisiae strain was isolated. Several independent ZrSod2-22 mutated alleles contained the replacement of highly-conserved proline 145 in the fifth transmembrane domain with a residue containing a hydroxyl group (serine, threonine). The ZrSod2-22p with P145S or P145T substitution mediated, in contrast to the wild-type antiporter, transport of K+. Simultaneously, the P145S(T) mutation decreased the antiporter transport capacity for both Na+ and Li+. Thus, the Pro145 was found to be a critical residue for the yeast plasma membrane antiporters? function, as far as the substrate specificity range and transport activity are concerned

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

EB - Genetika a molekulární biologie

OECD FORD obor

—

Projekt

<a href="/cs/project/GP204%2F02%2FD092" target="_blank" >GP204/02/D092: Funkční analýza aminokyselinových zbytků podílejících se na substrátové specifitě Na+/H+-antiportních systémů kvasinek</a><br>

Návaznosti

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2005

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Journal of Biological Chemistry

ISSN

0021-9258

e-ISSN

—

Svazek periodika

280

Číslo periodika v rámci svazku

34

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

10

Strana od-do

30638-30647

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—