Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Nová automatizovaná technika rekonstituce hydrofobních proteinů do planárních lipidních membrán. Studie lidského rekombinantního odpřahujícího proteinu 1

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F67985823%3A_____%2F06%3A00041779" target="_blank" >RIV/67985823:_____/06:00041779 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    A new automated technique for the reconstitution of hydrophobic proteins into planar bilayer membranes. Studies of human recombinant uncoupling protein 1

  • Popis výsledku v původním jazyce

    We describe an automated technique for reconstitution of membrane proteins into lipid bilayer membranes. The method allows investigation of single protein channels as well as insertion of multiple copies (~10 /7/) into a single bilayer. Despite a comparatively large membrane area (up to 300 microm diameter) the high stability of the membrane permits the application of transmembrane voltages up to 300 mV. This feature is especially important for studies of inner membrane mitochondrial proteins, since they fact at potentials up to - 200 mV under physiological conditions. We have applied the new technique for the reconstitution and electrophysiological characterisation of human recombinant uncoupling protein 1, hUCP1 that has been overexpressed in E.coliand purified from inclusion bodies. We demonstrate that the hUCP1 activity in the presence of fatty acids is comparable to the activity of UCP1 isolated from brown adipose tissue

  • Název v anglickém jazyce

    A new automated technique for the reconstitution of hydrophobic proteins into planar bilayer membranes. Studies of human recombinant uncoupling protein 1

  • Popis výsledku anglicky

    We describe an automated technique for reconstitution of membrane proteins into lipid bilayer membranes. The method allows investigation of single protein channels as well as insertion of multiple copies (~10 /7/) into a single bilayer. Despite a comparatively large membrane area (up to 300 microm diameter) the high stability of the membrane permits the application of transmembrane voltages up to 300 mV. This feature is especially important for studies of inner membrane mitochondrial proteins, since they fact at potentials up to - 200 mV under physiological conditions. We have applied the new technique for the reconstitution and electrophysiological characterisation of human recombinant uncoupling protein 1, hUCP1 that has been overexpressed in E.coliand purified from inclusion bodies. We demonstrate that the hUCP1 activity in the presence of fatty acids is comparable to the activity of UCP1 isolated from brown adipose tissue

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    BO - Biofyzika

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2006

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Biochimica Et Biophysica Acta-Bioenergetics

  • ISSN

    0005-2728

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    1757

  • Číslo periodika v rámci svazku

    5-6

  • Stát vydavatele periodika

    NL - Nizozemsko

  • Počet stran výsledku

    6

  • Strana od-do

    474-479

  • Kód UT WoS článku

  • EID výsledku v databázi Scopus