Úloha vnitřní oblasti póru TRPV1 receptoru v procesu otvírání/zavírání iontového kanálu

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F67985823%3A_____%2F07%3A00090851" target="_blank" >RIV/67985823:_____/07:00090851 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/67179843:_____/07:00090851 RIV/67179843:_____/07:00098101 RIV/60076658:12640/07:00008326

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Contribution of the putative inner-pore region to the gating of the Transient Receptor Potential Vanilloid Subtype 1 Channel (TRPV1)

Popis výsledku v původním jazyce

The Transient Receptor Potential vanilloid receptor-1 (TRPV1) is a sensory neuron-specific nonselective cation channel that is gated in response to various noxious stimuli: pungent vanilloids, low pH, noxious heat, and depolarizing voltages. Using alanine-scanning mutagenesis, we identified 16 of 17 residues, that when mutated affected the functionality of the TRPV1 channel with respect to at least one stimulus modality. T670A was the only substitution producing the wild-type channel phenotype, whereasY666A and N676A were nonfunctional but present at the plasma membrane. The periodicity of the functional effects of mutations within the TRPV1 inner pore region is consistent with an alpha-helical structure in which T670 and A680 might play the roles oftwo bending "hinges"

Název v anglickém jazyce

Contribution of the putative inner-pore region to the gating of the Transient Receptor Potential Vanilloid Subtype 1 Channel (TRPV1)

Popis výsledku anglicky

The Transient Receptor Potential vanilloid receptor-1 (TRPV1) is a sensory neuron-specific nonselective cation channel that is gated in response to various noxious stimuli: pungent vanilloids, low pH, noxious heat, and depolarizing voltages. Using alanine-scanning mutagenesis, we identified 16 of 17 residues, that when mutated affected the functionality of the TRPV1 channel with respect to at least one stimulus modality. T670A was the only substitution producing the wild-type channel phenotype, whereasY666A and N676A were nonfunctional but present at the plasma membrane. The periodicity of the functional effects of mutations within the TRPV1 inner pore region is consistent with an alpha-helical structure in which T670 and A680 might play the roles oftwo bending "hinges"

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

ED - Fyziologie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2007

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Journal of Neuroscience

ISSN

0270-6474

e-ISSN

—

Svazek periodika

27

Číslo periodika v rámci svazku

28

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

8

Strana od-do

7578-7585

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—