Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Characterization of the S100A1 Protein Binding Site on TRPC6 C-Terminus

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F67985823%3A_____%2F13%3A00393088" target="_blank" >RIV/67985823:_____/13:00393088 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0062677" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0062677</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0062677" target="_blank" >10.1371/journal.pone.0062677</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Characterization of the S100A1 Protein Binding Site on TRPC6 C-Terminus

  • Popis výsledku v původním jazyce

    The transient receptor potential (TRP) protein superfamily consists of seven major groups, among them the ?canonical TRP family. The TRPC proteins are calcium-permeable nonselective cation channels activated after the emptying of intracellular calcium stores and appear to be gated by various types of messengers. The TRPC6 channel has been shown to be expressed in various tissues and cells, where it modulates the calcium level in response to external signals. Calcium binding proteins such as Calmodulin or the family of S100A proteins are regulators of TRPC channels. Here we characterized the overlapping integrative binding site for S100A1 at the C-tail of TRPC6, which is also able to accomodate various ligands such as Calmodulin and phosphatidyl-inositol-(4,5)-bisphosphate. Several positively charged amino acid residues (Arg852, Lys856, Lys859, Arg860 and Arg864) were determined by fluorescence anisotropy measurements for their participation in the calcium-dependent binding of S100A1 to

  • Název v anglickém jazyce

    Characterization of the S100A1 Protein Binding Site on TRPC6 C-Terminus

  • Popis výsledku anglicky

    The transient receptor potential (TRP) protein superfamily consists of seven major groups, among them the ?canonical TRP family. The TRPC proteins are calcium-permeable nonselective cation channels activated after the emptying of intracellular calcium stores and appear to be gated by various types of messengers. The TRPC6 channel has been shown to be expressed in various tissues and cells, where it modulates the calcium level in response to external signals. Calcium binding proteins such as Calmodulin or the family of S100A proteins are regulators of TRPC channels. Here we characterized the overlapping integrative binding site for S100A1 at the C-tail of TRPC6, which is also able to accomodate various ligands such as Calmodulin and phosphatidyl-inositol-(4,5)-bisphosphate. Several positively charged amino acid residues (Arg852, Lys856, Lys859, Arg860 and Arg864) were determined by fluorescence anisotropy measurements for their participation in the calcium-dependent binding of S100A1 to

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CE - Biochemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2013

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    PLoS ONE

  • ISSN

    1932-6203

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    8

  • Číslo periodika v rámci svazku

    5

  • Stát vydavatele periodika

    US - Spojené státy americké

  • Počet stran výsledku

    6

  • Strana od-do

  • Kód UT WoS článku

    000321202100031

  • EID výsledku v databázi Scopus