Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Yeast Hosts for the Production of Recombinant Laccases: A Review

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F67985823%3A_____%2F16%3A00458428" target="_blank" >RIV/67985823:_____/16:00458428 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="http://dx.doi.org/10.1007/s12033-015-9910-1" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1007/s12033-015-9910-1</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1007/s12033-015-9910-1" target="_blank" >10.1007/s12033-015-9910-1</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Yeast Hosts for the Production of Recombinant Laccases: A Review

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Laccases are multi-copper oxidoreductases which catalyze the oxidation of a wide range of substrates during the simultaneous reduction of oxygen to water. These enzymes, originally found in fungi, plants, and other natural sources, have many industrial and biotechnological applications. They are used in the food, textile, pulp, and paper industries, as well as for bioremediation purposes. Although natural hosts can provide relatively high levels of active laccases after production optimization, heterologous expression can bring, moreover, engineered enzymes with desired properties, such as different substrate specificity or improved stability. Hence, diverse hosts suitable for laccase production are reviewed here, while the greatest emphasis is placed on yeasts which are commonly used for industrial production of various proteins. Different approaches to optimize the laccase expression and activity are also discussed in detail here.

  • Název v anglickém jazyce

    Yeast Hosts for the Production of Recombinant Laccases: A Review

  • Popis výsledku anglicky

    Laccases are multi-copper oxidoreductases which catalyze the oxidation of a wide range of substrates during the simultaneous reduction of oxygen to water. These enzymes, originally found in fungi, plants, and other natural sources, have many industrial and biotechnological applications. They are used in the food, textile, pulp, and paper industries, as well as for bioremediation purposes. Although natural hosts can provide relatively high levels of active laccases after production optimization, heterologous expression can bring, moreover, engineered enzymes with desired properties, such as different substrate specificity or improved stability. Hence, diverse hosts suitable for laccase production are reviewed here, while the greatest emphasis is placed on yeasts which are commonly used for industrial production of various proteins. Different approaches to optimize the laccase expression and activity are also discussed in detail here.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    EE - Mikrobiologie, virologie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/TA01011461" target="_blank" >TA01011461: Využití imobilizovaných kvasinek v biotechnologiích: vývoj nových aplikací pro výrobní procesy</a><br>

  • Návaznosti

    I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2016

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Molecular Biotechnology

  • ISSN

    1073-6085

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    58

  • Číslo periodika v rámci svazku

    2

  • Stát vydavatele periodika

    US - Spojené státy americké

  • Počet stran výsledku

    24

  • Strana od-do

    93-116

  • Kód UT WoS článku

    000369002200002

  • EID výsledku v databázi Scopus

    2-s2.0-84956667970