Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Synthetic antimicrobial peptides of the halictines family disturb the membrane integrity of Candida cells

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F67985823%3A_____%2F17%3A00476797" target="_blank" >RIV/67985823:_____/17:00476797 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.bbamem.2017.06.005" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1016/j.bbamem.2017.06.005</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.bbamem.2017.06.005" target="_blank" >10.1016/j.bbamem.2017.06.005</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Synthetic antimicrobial peptides of the halictines family disturb the membrane integrity of Candida cells

  • Popis výsledku v původním jazyce

    We compared the potency of four derivatives of the antimicrobial peptide halictine-2 against six Candida species. Observed activity was peptide and species specific. Halictines rapidly permeabilized cell membranes and caused the leakage of cytosolic components. Their killing potential was enhanced by the commercial antimicrobial agent octenidine dihydrochloride. The effect on C. glabrata cells did not depend on the activity of Cdr pumps, but was influenced by their lipid composition. The pre-treatment of cells with myriocin, an inhibitor of sphingolipid synthesis, enhanced the peptides' activity, whereas pre-treatment with terbinafine and fluconazole, inhibitors of sterol synthesis, significantly weakened their efficacy. The killing efficacy of peptides increased in combination with amphotericin B. Thus the mode of action of halictines is likely to depend on the plasma-membrane sterols, which might explain the observed differences among the tested Candida species.

  • Název v anglickém jazyce

    Synthetic antimicrobial peptides of the halictines family disturb the membrane integrity of Candida cells

  • Popis výsledku anglicky

    We compared the potency of four derivatives of the antimicrobial peptide halictine-2 against six Candida species. Observed activity was peptide and species specific. Halictines rapidly permeabilized cell membranes and caused the leakage of cytosolic components. Their killing potential was enhanced by the commercial antimicrobial agent octenidine dihydrochloride. The effect on C. glabrata cells did not depend on the activity of Cdr pumps, but was influenced by their lipid composition. The pre-treatment of cells with myriocin, an inhibitor of sphingolipid synthesis, enhanced the peptides' activity, whereas pre-treatment with terbinafine and fluconazole, inhibitors of sterol synthesis, significantly weakened their efficacy. The killing efficacy of peptides increased in combination with amphotericin B. Thus the mode of action of halictines is likely to depend on the plasma-membrane sterols, which might explain the observed differences among the tested Candida species.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science

  • CEP obor

  • OECD FORD obor

    10606 - Microbiology

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2017

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Biochimica Et Biophysica Acta-Biomembranes

  • ISSN

    0005-2736

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    1859

  • Číslo periodika v rámci svazku

    10

  • Stát vydavatele periodika

    NL - Nizozemsko

  • Počet stran výsledku

    8

  • Strana od-do

    1851-1858

  • Kód UT WoS článku

    000411419000010

  • EID výsledku v databázi Scopus

    2-s2.0-85024090021