Charakterizace chitinas polycentrických anaerobních bachorových hub
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F67985904%3A_____%2F08%3A00312643" target="_blank" >RIV/67985904:_____/08:00312643 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
—
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Characterization of chitinases of polycentric anaerobic rumen fungi
Popis výsledku v původním jazyce
Chitinolytic system of anaerobic polycentric rumen fungi of genera Orpinomyces and Anaeromyces was studied in three crude enzyme fractions- extracellular, cytosolic and cell wall fraction. Endochitinase was found as a dominant enzyme with highest activity in cytosolic fraction. Endochitinases of both genera were stable from pH 4.5 to 7 with optimal pH 6.5. Orpinomyces endochitinase was stable up to 50 0C with optimal temperature 50 0C. Anaeromyces endochitinase was stable up to 40 0C with optimal temperature also 40 0C. The most suitable substrate for both endochitinases was fungal cell wall chitin. Enzyme activities were inhibited by Hg2+ ions and activated by Mg2+ ions. Both endochitinases were inhibited by 10 mM SDS and activated by iodacetamide.
Název v anglickém jazyce
Characterization of chitinases of polycentric anaerobic rumen fungi
Popis výsledku anglicky
Chitinolytic system of anaerobic polycentric rumen fungi of genera Orpinomyces and Anaeromyces was studied in three crude enzyme fractions- extracellular, cytosolic and cell wall fraction. Endochitinase was found as a dominant enzyme with highest activity in cytosolic fraction. Endochitinases of both genera were stable from pH 4.5 to 7 with optimal pH 6.5. Orpinomyces endochitinase was stable up to 50 0C with optimal temperature 50 0C. Anaeromyces endochitinase was stable up to 40 0C with optimal temperature also 40 0C. The most suitable substrate for both endochitinases was fungal cell wall chitin. Enzyme activities were inhibited by Hg2+ ions and activated by Mg2+ ions. Both endochitinases were inhibited by 10 mM SDS and activated by iodacetamide.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
EE - Mikrobiologie, virologie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
—
Návaznosti
Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)
Ostatní
Rok uplatnění
2008
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Folia Microbiologica
ISSN
0015-5632
e-ISSN
—
Svazek periodika
53
Číslo periodika v rámci svazku
3
Stát vydavatele periodika
CZ - Česká republika
Počet stran výsledku
5
Strana od-do
—
Kód UT WoS článku
000257941200014
EID výsledku v databázi Scopus
—