Adukty vytvořené v DNA enantiomerními platnatými komplexy obsahujícími ligand ahaz (ahaz=3-aminohexahydroazepin) a rozlišení těchto aduktů proteiny obsahujícími doménu HMG

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F68081707%3A_____%2F05%3A00001321" target="_blank" >RIV/68081707:_____/05:00001321 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

DNA adducts of the enantiomers of the Pt(II) complexes of the ahaz ligand (ahaz=3-aminohexahydroazepine) and recognition of these adducts by HMG domain proteins

Popis výsledku v původním jazyce

The bending, unwinding, and structural changes in DNA caused by the binding of each of the enantiomers of the platinum(II) complexes of the ahaz ligand (R- and S-[PtCl2(ahaz)], ahaz 3-aminohexahydroazepine) have been studied using 20-23 bp oligonucleotides containing TGGT and CGGA-binding sites as has the recognition of the adducts by HMG domain proteins. The domain A of HMGB1 (HMGB1a protein) binds to the adduct formed by the R enantiomer at the CGGA sequence with a similar high affinity as it does tothe adduct of antitumor cisplatin, and to the adduct formed by the S enantiomer with a slightly lower affinity. In contrast, HMGB1a binds much more weakly to the ahaz adducts than to the cisplatin adducts formed at the TGGT sequence, with the binding tothe adduct formed by the R enantiomer being weakest. Each enantiomer and cisplatin cause unwinding of both sequences that is in the narrow range, 19-22 degrees.

Název v anglickém jazyce

DNA adducts of the enantiomers of the Pt(II) complexes of the ahaz ligand (ahaz=3-aminohexahydroazepine) and recognition of these adducts by HMG domain proteins

Popis výsledku anglicky

The bending, unwinding, and structural changes in DNA caused by the binding of each of the enantiomers of the platinum(II) complexes of the ahaz ligand (R- and S-[PtCl2(ahaz)], ahaz 3-aminohexahydroazepine) have been studied using 20-23 bp oligonucleotides containing TGGT and CGGA-binding sites as has the recognition of the adducts by HMG domain proteins. The domain A of HMGB1 (HMGB1a protein) binds to the adduct formed by the R enantiomer at the CGGA sequence with a similar high affinity as it does tothe adduct of antitumor cisplatin, and to the adduct formed by the S enantiomer with a slightly lower affinity. In contrast, HMGB1a binds much more weakly to the ahaz adducts than to the cisplatin adducts formed at the TGGT sequence, with the binding tothe adduct formed by the R enantiomer being weakest. Each enantiomer and cisplatin cause unwinding of both sequences that is in the narrow range, 19-22 degrees.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

BO - Biofyzika

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2005

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Biochemical and Biophysical Research Communications

ISSN

0006-291X

e-ISSN

—

Svazek periodika

332

Číslo periodika v rámci svazku

4

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

8

Strana od-do

1034-1041

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—