Electrochemical sensing of 2D condensation in amyloid peptides

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F68081707%3A_____%2F13%3A00422785" target="_blank" >RIV/68081707:_____/13:00422785 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/00209805:_____/13:#0000416

Výsledek na webu

<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.electacta.2013.05.057" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1016/j.electacta.2013.05.057</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.electacta.2013.05.057" target="_blank" >10.1016/j.electacta.2013.05.057</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Electrochemical sensing of 2D condensation in amyloid peptides

Popis výsledku v původním jazyce

The interfacial behavior of the model amyloid peptide octamer YYKLVFFC (peptide 1) and two other amyloid peptides YEVHHQKLVFF (peptide 2) and KKLVFFA (peptide 3) at the metal aqueous solution interface was studied by voltammetric and constant current chronopotentiometric stripping (CPS). All three peptides are adsorbed in a wide potential range and exhibit different interfacial organizations depending on the electrode potential. At the least negative potentials, chemisorption of peptide 1 occurs throughthe formation of a metal-sulfur bond. This bond is broken close to -0.6V. The peptide undergoes self-association at more negative potentials, leading to the formation of a "pit" characteristic of a 2D condensed film. Under the same conditions the otherpeptides do not produce such a pit.

Název v anglickém jazyce

Electrochemical sensing of 2D condensation in amyloid peptides

Popis výsledku anglicky

The interfacial behavior of the model amyloid peptide octamer YYKLVFFC (peptide 1) and two other amyloid peptides YEVHHQKLVFF (peptide 2) and KKLVFFA (peptide 3) at the metal aqueous solution interface was studied by voltammetric and constant current chronopotentiometric stripping (CPS). All three peptides are adsorbed in a wide potential range and exhibit different interfacial organizations depending on the electrode potential. At the least negative potentials, chemisorption of peptide 1 occurs throughthe formation of a metal-sulfur bond. This bond is broken close to -0.6V. The peptide undergoes self-association at more negative potentials, leading to the formation of a "pit" characteristic of a 2D condensed film. Under the same conditions the otherpeptides do not produce such a pit.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

BO - Biofyzika

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Rok uplatnění

2013

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Electrochimica acta

ISSN

0013-4686

e-ISSN

—

Svazek periodika

106

Číslo periodika v rámci svazku

SEP2013

Stát vydavatele periodika

GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

Počet stran výsledku

6

Strana od-do

43-48

Kód UT WoS článku

000323192400005

EID výsledku v databázi Scopus

—