Substitution-Inert Trinuclear Platinum Complexes Efficiently Condense/Aggregate Nucleic Acids and Inhibit Enzymatic Activity
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F68081707%3A_____%2F14%3A00440095" target="_blank" >RIV/68081707:_____/14:00440095 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1002/anie.201408012" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1002/anie.201408012</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1002/anie.201408012" target="_blank" >10.1002/anie.201408012</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Substitution-Inert Trinuclear Platinum Complexes Efficiently Condense/Aggregate Nucleic Acids and Inhibit Enzymatic Activity
Popis výsledku v původním jazyce
The trinuclear platinum complexes (Triplatin NC-A [{Pt(NH3)(3)}(2)-mu-{trans-Pt(NH3)(2)(NH2(CH2)(6)NH2)(2)}](6+), and Triplatin NC [{trans-Pt(NH3)(2)(NH2(CH2)(6)NH3+)}(2)-mu-{trans-Pt(NH3)(2)(NH2(CH2)(6)NH2)(2)}](8+)) are biologically active agents thatbind to DNA through noncovalent (hydrogen bonding, electrostatic) interactions. Herein, we show that TriplatinNC condenses DNAwith a much higher potency than conventional DNA condensing agents. Both complexes induce aggregation of small transfer RNA molecules, and TriplatinNC in particular completely inhibits DNA transcription at lower concentrations than naturally occurring spermine. Topoisomerase Imediated relaxation of supercoiled DNA was inhibited by TriplatinNC-A and TriplatinNC at concentrations which were 60 times and 250 times lower than that of spermine. The mechanisms for the biological activity of TriplatinNC-A and TriplatinNC may be associated with their ability to condense/aggregate nucleic acids with consequent inhibitory
Název v anglickém jazyce
Substitution-Inert Trinuclear Platinum Complexes Efficiently Condense/Aggregate Nucleic Acids and Inhibit Enzymatic Activity
Popis výsledku anglicky
The trinuclear platinum complexes (Triplatin NC-A [{Pt(NH3)(3)}(2)-mu-{trans-Pt(NH3)(2)(NH2(CH2)(6)NH2)(2)}](6+), and Triplatin NC [{trans-Pt(NH3)(2)(NH2(CH2)(6)NH3+)}(2)-mu-{trans-Pt(NH3)(2)(NH2(CH2)(6)NH2)(2)}](8+)) are biologically active agents thatbind to DNA through noncovalent (hydrogen bonding, electrostatic) interactions. Herein, we show that TriplatinNC condenses DNAwith a much higher potency than conventional DNA condensing agents. Both complexes induce aggregation of small transfer RNA molecules, and TriplatinNC in particular completely inhibits DNA transcription at lower concentrations than naturally occurring spermine. Topoisomerase Imediated relaxation of supercoiled DNA was inhibited by TriplatinNC-A and TriplatinNC at concentrations which were 60 times and 250 times lower than that of spermine. The mechanisms for the biological activity of TriplatinNC-A and TriplatinNC may be associated with their ability to condense/aggregate nucleic acids with consequent inhibitory
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
BO - Biofyzika
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/GA13-08273S" target="_blank" >GA13-08273S: Biofyzikální analýza kondenzace DNA. Efekt nových organokovových sloučenin s biologickou aktivitou.</a><br>
Návaznosti
I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace
Ostatní
Rok uplatnění
2014
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Angewandte Chemie - International Edition
ISSN
1433-7851
e-ISSN
—
Svazek periodika
53
Číslo periodika v rámci svazku
47
Stát vydavatele periodika
DE - Spolková republika Německo
Počet stran výsledku
5
Strana od-do
12812-12816
Kód UT WoS článku
000344793400023
EID výsledku v databázi Scopus
—