Fast-scan cyclic voltammetry with thiol-modified mercury electrodes distinguishes native from denatured BSA

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F68081707%3A_____%2F15%3A00472036" target="_blank" >RIV/68081707:_____/15:00472036 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.elecom.2015.10.017" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1016/j.elecom.2015.10.017</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.elecom.2015.10.017" target="_blank" >10.1016/j.elecom.2015.10.017</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Fast-scan cyclic voltammetry with thiol-modified mercury electrodes distinguishes native from denatured BSA

Popis výsledku v původním jazyce

We studied native and denatured bovine serum albumin (BSA) at bare and dithiothreithol (DTT)-modified hanging mercury drop electrode (HMDE) by fast-scan cyclic voltammetry (fsCV) and chronopotentiometric stripping (CPS) to compare these methods for their ability to recognize changes in BSA structure. Using fsCV and bare HMDE, denatured BSA could be distinguished from its native form only between 10 and 20 V/s but at lower resolution than with CPS. At DTT-HMDE denatured BSA was recognized from native BSA in a wider range of scan rates suggesting new possibilities in development of voltammetric protein structure-sensitive sensing. (C) 2015 Elsevier B.V. All rights reserved.

Název v anglickém jazyce

Fast-scan cyclic voltammetry with thiol-modified mercury electrodes distinguishes native from denatured BSA

Popis výsledku anglicky

We studied native and denatured bovine serum albumin (BSA) at bare and dithiothreithol (DTT)-modified hanging mercury drop electrode (HMDE) by fast-scan cyclic voltammetry (fsCV) and chronopotentiometric stripping (CPS) to compare these methods for their ability to recognize changes in BSA structure. Using fsCV and bare HMDE, denatured BSA could be distinguished from its native form only between 10 and 20 V/s but at lower resolution than with CPS. At DTT-HMDE denatured BSA was recognized from native BSA in a wider range of scan rates suggesting new possibilities in development of voltammetric protein structure-sensitive sensing. (C) 2015 Elsevier B.V. All rights reserved.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

BO - Biofyzika

OECD FORD obor

—

Projekt

<a href="/cs/project/GA15-15479S" target="_blank" >GA15-15479S: Nové nástroje pro výzkum a diagnostiku nemocí. Mikrofluidické reaktory a elektrochemie pro analýzu proteinů a jejich glykosylaci.</a><br>

Návaznosti

I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Rok uplatnění

2015

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Electrochemistry Communications

ISSN

1388-2481

e-ISSN

—

Svazek periodika

61

Číslo periodika v rámci svazku

DEC2015

Stát vydavatele periodika

NL - Nizozemsko

Počet stran výsledku

3

Strana od-do

114-116

Kód UT WoS článku

000367124900027

EID výsledku v databázi Scopus

—