p53 binds human telomeric G-quadruplex in vitro

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F68081707%3A_____%2F16%3A00471957" target="_blank" >RIV/68081707:_____/16:00471957 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.biochi.2016.07.004" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1016/j.biochi.2016.07.004</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.biochi.2016.07.004" target="_blank" >10.1016/j.biochi.2016.07.004</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

p53 binds human telomeric G-quadruplex in vitro

Popis výsledku v původním jazyce

The tumor suppressor protein p53 is a key factor in genome stability and one of the most studied of DNA binding proteins. This is the first study on the interaction of wild-type p53 with guanine quadruplexes formed by the human telomere sequence. Using electromobility shift assay and ELISA, we show that p53 binding to telomeric G-quadruplexes increases with the number of telomeric repeats. Further, p53 strongly favors G-quadruplexes folded in potassium over those formed in sodium, thus indicating the telomeric G-quadruplex conformational selectivity of p53. The presence of the quadruplex-stabilizing ligand, N-methyl mesoporphyrin IX (NMM), increases p53 recognition of G-quadruplexes in potassium. Using deletion mutants and selective p53 core domain oxidation, both p53 DNA binding domains are shown to be crucial for telomeric G-quadruplex recognition. (C) 2016 Elsevier B.V. and Societe Francaise de Biochimie et Biologie Moleculaire (SFBBM). All rights reserved.

Název v anglickém jazyce

p53 binds human telomeric G-quadruplex in vitro

Popis výsledku anglicky

The tumor suppressor protein p53 is a key factor in genome stability and one of the most studied of DNA binding proteins. This is the first study on the interaction of wild-type p53 with guanine quadruplexes formed by the human telomere sequence. Using electromobility shift assay and ELISA, we show that p53 binding to telomeric G-quadruplexes increases with the number of telomeric repeats. Further, p53 strongly favors G-quadruplexes folded in potassium over those formed in sodium, thus indicating the telomeric G-quadruplex conformational selectivity of p53. The presence of the quadruplex-stabilizing ligand, N-methyl mesoporphyrin IX (NMM), increases p53 recognition of G-quadruplexes in potassium. Using deletion mutants and selective p53 core domain oxidation, both p53 DNA binding domains are shown to be crucial for telomeric G-quadruplex recognition. (C) 2016 Elsevier B.V. and Societe Francaise de Biochimie et Biologie Moleculaire (SFBBM). All rights reserved.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

BO - Biofyzika

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Rok uplatnění

2016

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Biochimie

ISSN

0300-9084

e-ISSN

—

Svazek periodika

128

Číslo periodika v rámci svazku

SEPT2016

Stát vydavatele periodika

FR - Francouzská republika

Počet stran výsledku

9

Strana od-do

83-91

Kód UT WoS článku

000385327700009

EID výsledku v databázi Scopus

—