Recognition of Local DNA Structures by p53 Protein
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F68081707%3A_____%2F17%3A00485741" target="_blank" >RIV/68081707:_____/17:00485741 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.3390/ijms18020375" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.3390/ijms18020375</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.3390/ijms18020375" target="_blank" >10.3390/ijms18020375</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Recognition of Local DNA Structures by p53 Protein
Popis výsledku v původním jazyce
p53 plays critical roles in regulating cell cycle, apoptosis, senescence and metabolism and is commonly mutated in human cancer. These roles are achieved by interaction with other proteins, but particularly by interaction with DNA. As a transcription factor, p53 is well known to bind consensus target sequences in linear B-DNA. Recent findings indicate that p53 binds with higher affinity to target sequences that form cruciform DNA structure. Moreover, p53 binds very tightly to non-B DNA structures and local DNA structures are increasingly recognized to influence the activity of wild-type and mutant p53. Apart from cruciform structures, p53 binds to quadruplex DNA, triplex DNA, DNA loops, bulged DNA and hemicatenane DNA. In this review, we describe local DNA structures and summarize information about interactions of p53 with these structural DNA motifs. These recent data provide important insights into the complexity of the p53 pathway and the functional consequences of wild-type and mutant p53 activation in normal and tumor cells.
Název v anglickém jazyce
Recognition of Local DNA Structures by p53 Protein
Popis výsledku anglicky
p53 plays critical roles in regulating cell cycle, apoptosis, senescence and metabolism and is commonly mutated in human cancer. These roles are achieved by interaction with other proteins, but particularly by interaction with DNA. As a transcription factor, p53 is well known to bind consensus target sequences in linear B-DNA. Recent findings indicate that p53 binds with higher affinity to target sequences that form cruciform DNA structure. Moreover, p53 binds very tightly to non-B DNA structures and local DNA structures are increasingly recognized to influence the activity of wild-type and mutant p53. Apart from cruciform structures, p53 binds to quadruplex DNA, triplex DNA, DNA loops, bulged DNA and hemicatenane DNA. In this review, we describe local DNA structures and summarize information about interactions of p53 with these structural DNA motifs. These recent data provide important insights into the complexity of the p53 pathway and the functional consequences of wild-type and mutant p53 activation in normal and tumor cells.
Klasifikace
Druh
J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science
CEP obor
—
OECD FORD obor
10608 - Biochemistry and molecular biology
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/GA15-21855S" target="_blank" >GA15-21855S: Vliv konformačních motivů a epigenetických modifikací na DNA vazebné vlastnosti proteinů rodiny p53</a><br>
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)
Ostatní
Rok uplatnění
2017
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
International Journal of Molecular Sciences
ISSN
1422-0067
e-ISSN
—
Svazek periodika
18
Číslo periodika v rámci svazku
2
Stát vydavatele periodika
CH - Švýcarská konfederace
Počet stran výsledku
5
Strana od-do
—
Kód UT WoS článku
000395457700143
EID výsledku v databázi Scopus
—