Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Recognition of Local DNA Structures by p53 Protein

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F68081707%3A_____%2F17%3A00485741" target="_blank" >RIV/68081707:_____/17:00485741 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="http://dx.doi.org/10.3390/ijms18020375" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.3390/ijms18020375</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.3390/ijms18020375" target="_blank" >10.3390/ijms18020375</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Recognition of Local DNA Structures by p53 Protein

  • Popis výsledku v původním jazyce

    p53 plays critical roles in regulating cell cycle, apoptosis, senescence and metabolism and is commonly mutated in human cancer. These roles are achieved by interaction with other proteins, but particularly by interaction with DNA. As a transcription factor, p53 is well known to bind consensus target sequences in linear B-DNA. Recent findings indicate that p53 binds with higher affinity to target sequences that form cruciform DNA structure. Moreover, p53 binds very tightly to non-B DNA structures and local DNA structures are increasingly recognized to influence the activity of wild-type and mutant p53. Apart from cruciform structures, p53 binds to quadruplex DNA, triplex DNA, DNA loops, bulged DNA and hemicatenane DNA. In this review, we describe local DNA structures and summarize information about interactions of p53 with these structural DNA motifs. These recent data provide important insights into the complexity of the p53 pathway and the functional consequences of wild-type and mutant p53 activation in normal and tumor cells.

  • Název v anglickém jazyce

    Recognition of Local DNA Structures by p53 Protein

  • Popis výsledku anglicky

    p53 plays critical roles in regulating cell cycle, apoptosis, senescence and metabolism and is commonly mutated in human cancer. These roles are achieved by interaction with other proteins, but particularly by interaction with DNA. As a transcription factor, p53 is well known to bind consensus target sequences in linear B-DNA. Recent findings indicate that p53 binds with higher affinity to target sequences that form cruciform DNA structure. Moreover, p53 binds very tightly to non-B DNA structures and local DNA structures are increasingly recognized to influence the activity of wild-type and mutant p53. Apart from cruciform structures, p53 binds to quadruplex DNA, triplex DNA, DNA loops, bulged DNA and hemicatenane DNA. In this review, we describe local DNA structures and summarize information about interactions of p53 with these structural DNA motifs. These recent data provide important insights into the complexity of the p53 pathway and the functional consequences of wild-type and mutant p53 activation in normal and tumor cells.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science

  • CEP obor

  • OECD FORD obor

    10608 - Biochemistry and molecular biology

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/GA15-21855S" target="_blank" >GA15-21855S: Vliv konformačních motivů a epigenetických modifikací na DNA vazebné vlastnosti proteinů rodiny p53</a><br>

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2017

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    International Journal of Molecular Sciences

  • ISSN

    1422-0067

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    18

  • Číslo periodika v rámci svazku

    2

  • Stát vydavatele periodika

    CH - Švýcarská konfederace

  • Počet stran výsledku

    5

  • Strana od-do

  • Kód UT WoS článku

    000395457700143

  • EID výsledku v databázi Scopus