Local-to-global signal transduction at the core of a Mn2+ sensing riboswitch

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F68081707%3A_____%2F19%3A00511789" target="_blank" >RIV/68081707:_____/19:00511789 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/61989592:15310/19:73597473

Výsledek na webu

<a href="https://www.nature.com/articles/s41467-019-12230-5.pdf" target="_blank" >https://www.nature.com/articles/s41467-019-12230-5.pdf</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1038/s41467-019-12230-5" target="_blank" >10.1038/s41467-019-12230-5</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Local-to-global signal transduction at the core of a Mn2+ sensing riboswitch

Popis výsledku v původním jazyce

The widespread Mn2+-sensing yybP-ykoY riboswitch controls the expression of bacterial Mn2+ homeostasis genes. Here, we first determine the crystal structure of the ligand-bound yybP-ykoY riboswitch aptamer from Xanthomonas oryzae at 2.96 angstrom resolution, revealing two conformations with docked four-way junction (4WJ) and incompletely coordinated metal ions. In >100 mu s of MD simulations, we observe that loss of divalents from the core triggers local structural perturbations in the adjacent docking interface, laying the foundation for signal transduction to the regulatory switch helix. Using single-molecule FRET, we unveil a previously unobserved extended 4WJ conformation that samples transient docked states in the presence of Mg2+. Only upon adding sub-millimolar Mn2+, however, can the 4WJ dock stably, a feature lost upon mutation of an adenosine contacting Mn2+ in the core. These observations illuminate how subtly differing ligand preferences of competing metal ions become amplified by the coupling of local with global RNA dynamics.

Název v anglickém jazyce

Local-to-global signal transduction at the core of a Mn2+ sensing riboswitch

Popis výsledku anglicky

The widespread Mn2+-sensing yybP-ykoY riboswitch controls the expression of bacterial Mn2+ homeostasis genes. Here, we first determine the crystal structure of the ligand-bound yybP-ykoY riboswitch aptamer from Xanthomonas oryzae at 2.96 angstrom resolution, revealing two conformations with docked four-way junction (4WJ) and incompletely coordinated metal ions. In >100 mu s of MD simulations, we observe that loss of divalents from the core triggers local structural perturbations in the adjacent docking interface, laying the foundation for signal transduction to the regulatory switch helix. Using single-molecule FRET, we unveil a previously unobserved extended 4WJ conformation that samples transient docked states in the presence of Mg2+. Only upon adding sub-millimolar Mn2+, however, can the 4WJ dock stably, a feature lost upon mutation of an adenosine contacting Mn2+ in the core. These observations illuminate how subtly differing ligand preferences of competing metal ions become amplified by the coupling of local with global RNA dynamics.

Druh

J_imp - Článek v periodiku v databázi Web of Science

CEP obor

—

OECD FORD obor

10602 - Biology (theoretical, mathematical, thermal, cryobiology, biological rhythm), Evolutionary biology

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Rok uplatnění

2019

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Nature Communications

ISSN

2041-1723

e-ISSN

—

Svazek periodika

10

Číslo periodika v rámci svazku

SEP 20 2019

Stát vydavatele periodika

GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

Počet stran výsledku

16

Strana od-do

4304

Kód UT WoS článku

000486995200014

EID výsledku v databázi Scopus

—