Chronopotentiometric sensing of native, oligomeric, denatured and aggregated serum albumin at charged surfaces
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F68081707%3A_____%2F22%3A00565321" target="_blank" >RIV/68081707:_____/22:00565321 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/68081731:_____/22:00565321
Výsledek na webu
<a href="https://reader.elsevier.com/reader/sd/pii/S1567539422000512?token=2776BB9FAD61EA7FFA4A4907416959A460AF8BD9CF30AEA52A04012B6503D97AEAB245621A71F06366F7B538647E27C5&originRegion=eu-west-1&originCreation=20221212135323" target="_blank" >https://reader.elsevier.com/reader/sd/pii/S1567539422000512?token=2776BB9FAD61EA7FFA4A4907416959A460AF8BD9CF30AEA52A04012B6503D97AEAB245621A71F06366F7B538647E27C5&originRegion=eu-west-1&originCreation=20221212135323</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.bioelechem.2022.108100" target="_blank" >10.1016/j.bioelechem.2022.108100</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Chronopotentiometric sensing of native, oligomeric, denatured and aggregated serum albumin at charged surfaces
Popis výsledku v původním jazyce
In protein analysis, fast techniques applicable for preliminary tests of the protein structural changes are sought. We show that using constant current chronopotentiometric stripping peak H, small amounts of oligomeric, denatured and aggregated bovine serum albumin (BSA) can be easily distinguished from native form. Different behavior of native, denatured, and aggregated BSA could be explained by combination of their different adsorption at charged surface and accessibility of electroactive amino acid residues. Ability to discriminate between individual forms allows to use chronopotentiometric stripping for study of processes responsible for structural changes, such as freezing treatment.
Název v anglickém jazyce
Chronopotentiometric sensing of native, oligomeric, denatured and aggregated serum albumin at charged surfaces
Popis výsledku anglicky
In protein analysis, fast techniques applicable for preliminary tests of the protein structural changes are sought. We show that using constant current chronopotentiometric stripping peak H, small amounts of oligomeric, denatured and aggregated bovine serum albumin (BSA) can be easily distinguished from native form. Different behavior of native, denatured, and aggregated BSA could be explained by combination of their different adsorption at charged surface and accessibility of electroactive amino acid residues. Ability to discriminate between individual forms allows to use chronopotentiometric stripping for study of processes responsible for structural changes, such as freezing treatment.
Klasifikace
Druh
J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science
CEP obor
—
OECD FORD obor
10608 - Biochemistry and molecular biology
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace
Ostatní
Rok uplatnění
2022
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Bioelectrochemistry
ISSN
1567-5394
e-ISSN
1878-562X
Svazek periodika
145
Číslo periodika v rámci svazku
JUN 2022
Stát vydavatele periodika
CH - Švýcarská konfederace
Počet stran výsledku
6
Strana od-do
108100
Kód UT WoS článku
000790444700005
EID výsledku v databázi Scopus
2-s2.0-85126671200