Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

The<i> Drosophila</i> RNA binding protein Hrp48 binds a specific RNA sequence of the<i> msl-2</i> mRNA 3' UTR to regulate translation

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F68081707%3A_____%2F25%3A00601630" target="_blank" >RIV/68081707:_____/25:00601630 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0301462224001753?via%3Dihub" target="_blank" >https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0301462224001753?via%3Dihub</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.bpc.2024.107346" target="_blank" >10.1016/j.bpc.2024.107346</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    The<i> Drosophila</i> RNA binding protein Hrp48 binds a specific RNA sequence of the<i> msl-2</i> mRNA 3' UTR to regulate translation

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Repression of msl-2 mRNA translation is essential for viability of Drosophila melanogaster females to prevent hypertranscription of both X chromosomes. This translational control event is coordinated by the female-specific protein Sex-lethal (Sxl) which recruits the RNA binding proteins Unr and Hrp48 to the 3' untranslated region (UTR) of the msl-2 transcript and represses translation initiation. The mechanism exerted by Hrp48 during translation repression and its interaction with msl-2 are not well understood. Here we investigate the RNA binding specificity and affinity of the tandem RNA recognition motifs of Hrp48. Using NMR spectroscopy, molecular dynamics simulations and isothermal titration calorimetry, we identified the exact region of msl-2 3' UTR recognized by Hrp48. Additional biophysical experiments and translation assays give further insights into complex formation of Hrp48, Unr, Sxl and RNA. Our results show that Hrp48 binds independent of Sxl and Unr downstream of the E and F binding sites of Sxl and Unr to msl-2.

  • Název v anglickém jazyce

    The<i> Drosophila</i> RNA binding protein Hrp48 binds a specific RNA sequence of the<i> msl-2</i> mRNA 3' UTR to regulate translation

  • Popis výsledku anglicky

    Repression of msl-2 mRNA translation is essential for viability of Drosophila melanogaster females to prevent hypertranscription of both X chromosomes. This translational control event is coordinated by the female-specific protein Sex-lethal (Sxl) which recruits the RNA binding proteins Unr and Hrp48 to the 3' untranslated region (UTR) of the msl-2 transcript and represses translation initiation. The mechanism exerted by Hrp48 during translation repression and its interaction with msl-2 are not well understood. Here we investigate the RNA binding specificity and affinity of the tandem RNA recognition motifs of Hrp48. Using NMR spectroscopy, molecular dynamics simulations and isothermal titration calorimetry, we identified the exact region of msl-2 3' UTR recognized by Hrp48. Additional biophysical experiments and translation assays give further insights into complex formation of Hrp48, Unr, Sxl and RNA. Our results show that Hrp48 binds independent of Sxl and Unr downstream of the E and F binding sites of Sxl and Unr to msl-2.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science

  • CEP obor

  • OECD FORD obor

    10608 - Biochemistry and molecular biology

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/GA23-05639S" target="_blank" >GA23-05639S: Molekulové simulace RNA: od statických struktur k molekulárním souborům</a><br>

  • Návaznosti

    I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2025

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Biophysical Chemistry

  • ISSN

    0301-4622

  • e-ISSN

    1873-4200

  • Svazek periodika

    316

  • Číslo periodika v rámci svazku

    JAN 2025

  • Stát vydavatele periodika

    NL - Nizozemsko

  • Počet stran výsledku

    15

  • Strana od-do

    107346

  • Kód UT WoS článku

    001354372800001

  • EID výsledku v databázi Scopus

    2-s2.0-85208096293