Structural basis of HIV-1 and HIV-2 protease inhibition bya monoclonal antibody.

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F68378050%3A_____%2F03%3A23033037" target="_blank" >RIV/68378050:_____/03:23033037 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Structural basis of HIV-1 and HIV-2 protease inhibition bya monoclonal antibody.

Popis výsledku v původním jazyce

The murine monoclonal antibody 1696, produced by immunisation with the HIV-1 protease,inhibits the catalytic activity of the enzyme of both the HIV-1 and HIV-2 isolates, with inhibitionconstants in the low nanomolar range. This antibody cross-reacts withpeptides that include theN-terminus of the enzyme (residues 1-7), a region which is highly conserved in sequence amongdifferent viral strains and which, furthermore, is crucial for homodimerization to the activeenzymatic form.<?xml:namespace prefix = ons = 'urn:schemas-microsoft-com:office:office' />We report here two crystal structures of a recombinant single-chain Fv fragment of mAb 1696,expressed in E. coli, as a complex with a cross-reactive peptides from the HIV-1 PR and theHIV-2 PR at 2.7 ? resolution and 1.9 ? resolution respectively. On the basis of the interactionsseen in the complex three-dimensional structures, the cross-reactivity between mAb 1696 withthe HIV-1 and HIV-2 protease and their N-terminal peptides can be explai

Název v anglickém jazyce

Structural basis of HIV-1 and HIV-2 protease inhibition bya monoclonal antibody.

Popis výsledku anglicky

The murine monoclonal antibody 1696, produced by immunisation with the HIV-1 protease,inhibits the catalytic activity of the enzyme of both the HIV-1 and HIV-2 isolates, with inhibitionconstants in the low nanomolar range. This antibody cross-reacts withpeptides that include theN-terminus of the enzyme (residues 1-7), a region which is highly conserved in sequence amongdifferent viral strains and which, furthermore, is crucial for homodimerization to the activeenzymatic form.<?xml:namespace prefix = ons = 'urn:schemas-microsoft-com:office:office' />We report here two crystal structures of a recombinant single-chain Fv fragment of mAb 1696,expressed in E. coli, as a complex with a cross-reactive peptides from the HIV-1 PR and theHIV-2 PR at 2.7 ? resolution and 1.9 ? resolution respectively. On the basis of the interactionsseen in the complex three-dimensional structures, the cross-reactivity between mAb 1696 withthe HIV-1 and HIV-2 protease and their N-terminal peptides can be explai

Druh

D - Stať ve sborníku

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

<a href="/cs/project/GV203%2F98%2FK023" target="_blank" >GV203/98/K023: Proteinově-krystalografické analýzy ligandové proteinasy HIV jako základ návrhů nových sloučenin účinných proti AIDS</a><br>

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2003

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název statě ve sborníku

Material Structure in Chemistry, Biology, Physics and Technology.

ISBN

—

ISSN

—

e-ISSN

—

Počet stran výsledku

2

Strana od-do

70

Název nakladatele

Czech and Slovak Crystallographic Association

Místo vydání

Praha, Česká republika

Místo konání akce

Nové Hrady [CZ]

Datum konání akce

13. 3. 2003

Typ akce podle státní příslušnosti

CST - Celostátní akce

Kód UT WoS článku

—