Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Maternally recruited DCP1A and DCP2 contribute to messenger RNA degradation during oocyte maturation and genome activation in mouse

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F68378050%3A_____%2F13%3A00398771" target="_blank" >RIV/68378050:_____/13:00398771 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="http://dx.doi.org/10.1095/biolreprod.112.105312" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1095/biolreprod.112.105312</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1095/biolreprod.112.105312" target="_blank" >10.1095/biolreprod.112.105312</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Maternally recruited DCP1A and DCP2 contribute to messenger RNA degradation during oocyte maturation and genome activation in mouse

  • Popis výsledku v původním jazyce

    The oocyte-to-zygote transition entails transforming a highly differentiated oocyte into totipotent blastomeres and represents one of the earliest obstacles that must be successfully hurdled for continued development. Degradation of maternal mRNAs, whichlikely lies at the heart of this transition, is characterized by a transition from mRNA stability to instability during oocyte maturation. Although phosphorylation of the oocyte-specific RNA-binding protein MSY2 during maturation is implicated in makingmaternal mRNAs more susceptible to degradation, mechanisms underlying mRNA degradation during oocyte maturation remain poorly understood. We report that DCP1A and DCP2, proteins responsible for decapping mRNA, are encoded by maternal mRNAs recruited fortranslation during maturation via cytoplasmic polyadenylation elements located in their 30 untranslated regions. Both DCP1A and DCP2 are phosphorylated during maturation, with CDC2A being the kinase likely responsible for both, although

  • Název v anglickém jazyce

    Maternally recruited DCP1A and DCP2 contribute to messenger RNA degradation during oocyte maturation and genome activation in mouse

  • Popis výsledku anglicky

    The oocyte-to-zygote transition entails transforming a highly differentiated oocyte into totipotent blastomeres and represents one of the earliest obstacles that must be successfully hurdled for continued development. Degradation of maternal mRNAs, whichlikely lies at the heart of this transition, is characterized by a transition from mRNA stability to instability during oocyte maturation. Although phosphorylation of the oocyte-specific RNA-binding protein MSY2 during maturation is implicated in makingmaternal mRNAs more susceptible to degradation, mechanisms underlying mRNA degradation during oocyte maturation remain poorly understood. We report that DCP1A and DCP2, proteins responsible for decapping mRNA, are encoded by maternal mRNAs recruited fortranslation during maturation via cytoplasmic polyadenylation elements located in their 30 untranslated regions. Both DCP1A and DCP2 are phosphorylated during maturation, with CDC2A being the kinase likely responsible for both, although

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    EB - Genetika a molekulární biologie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2013

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Biology of Reproduction

  • ISSN

    0006-3363

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    88

  • Číslo periodika v rámci svazku

    1

  • Stát vydavatele periodika

    US - Spojené státy americké

  • Počet stran výsledku

    12

  • Strana od-do

    1-12

  • Kód UT WoS článku

    000314357700010

  • EID výsledku v databázi Scopus