Stabilization of protein by freeze-drying in the presence of trehalose: a case study of tubulin

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F68378050%3A_____%2F14%3A00434353" target="_blank" >RIV/68378050:_____/14:00434353 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

<a href="http://dx.doi.org/10.1007/978-1-62703-977-2_32" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1007/978-1-62703-977-2_32</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1007/978-1-62703-977-2_32" target="_blank" >10.1007/978-1-62703-977-2_32</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Stabilization of protein by freeze-drying in the presence of trehalose: a case study of tubulin

Popis výsledku v původním jazyce

Microtubules, polymers of the heterodimeric protein ??-tubulin, are indispensable for many cellular activities such as maintenance of cell shape, division, migration, and ordered vesicle transport. In vitro assays to study microtubule functions and theirregulation by associated proteins require the availability of assembly-competent purified tubulin. However, tubulin is a thermolabile protein that rapidly converts into non-polymerizing state. For this reason it is usually stored at 80 °C to preserve its conformation and polymerization properties. In this chapter we describe a method for freeze-drying of assembly-competent tubulin in the presence of nonreducing sugar trehalose and methods enabling evaluation of tubulin functions in rehydrated samples.

Název v anglickém jazyce

Stabilization of protein by freeze-drying in the presence of trehalose: a case study of tubulin

Popis výsledku anglicky

Microtubules, polymers of the heterodimeric protein ??-tubulin, are indispensable for many cellular activities such as maintenance of cell shape, division, migration, and ordered vesicle transport. In vitro assays to study microtubule functions and theirregulation by associated proteins require the availability of assembly-competent purified tubulin. However, tubulin is a thermolabile protein that rapidly converts into non-polymerizing state. For this reason it is usually stored at 80 °C to preserve its conformation and polymerization properties. In this chapter we describe a method for freeze-drying of assembly-competent tubulin in the presence of nonreducing sugar trehalose and methods enabling evaluation of tubulin functions in rehydrated samples.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

EB - Genetika a molekulární biologie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Rok uplatnění

2014

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Methods in Molecular Biology

ISSN

1064-3745

e-ISSN

—

Svazek periodika

1129

Číslo periodika v rámci svazku

February

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

16

Strana od-do

443-458

Kód UT WoS článku

000337104300033

EID výsledku v databázi Scopus

—