Substrate recognition and function of the R2TP complex in response to cellular stress
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F68378050%3A_____%2F15%3A00442681" target="_blank" >RIV/68378050:_____/15:00442681 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.3389/fgene.2015.00069" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.3389/fgene.2015.00069</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.3389/fgene.2015.00069" target="_blank" >10.3389/fgene.2015.00069</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Substrate recognition and function of the R2TP complex in response to cellular stress
Popis výsledku v původním jazyce
The R2TP complex is a HSP90 co-chaperone, which consists of four subunits: PIH1D1, RPAP3, RUVBL1, and RUVBL2. It is involved in the assembly of large protein or protein-RNA complexes such as RNA polymerase, small nucleolar ribonucleoproteins (snoRNPs), phosphatidylinositol 3 kinase-related kinases (PIKKs), and their complexes. While RPAP3 has a HSP90 binding domain and the RUVBLs comprise ATPase activities important for R2TP functions, PIH1D1 contains a PIH-N domain that specifically recognizes phosphorylated substrates of the R2TP complex. In this review we provide an overview of the current knowledge of the R2TP complex with the focus on the recently identified structural and mechanistic features of the R2TP complex functions. We also discuss the wayR2TP regulates cellular response to stress caused by low levels of nutrients or by DNA damage and its possible exploitation as a target for anti-cancer therapy.
Název v anglickém jazyce
Substrate recognition and function of the R2TP complex in response to cellular stress
Popis výsledku anglicky
The R2TP complex is a HSP90 co-chaperone, which consists of four subunits: PIH1D1, RPAP3, RUVBL1, and RUVBL2. It is involved in the assembly of large protein or protein-RNA complexes such as RNA polymerase, small nucleolar ribonucleoproteins (snoRNPs), phosphatidylinositol 3 kinase-related kinases (PIKKs), and their complexes. While RPAP3 has a HSP90 binding domain and the RUVBLs comprise ATPase activities important for R2TP functions, PIH1D1 contains a PIH-N domain that specifically recognizes phosphorylated substrates of the R2TP complex. In this review we provide an overview of the current knowledge of the R2TP complex with the focus on the recently identified structural and mechanistic features of the R2TP complex functions. We also discuss the wayR2TP regulates cellular response to stress caused by low levels of nutrients or by DNA damage and its possible exploitation as a target for anti-cancer therapy.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
EB - Genetika a molekulární biologie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace
Ostatní
Rok uplatnění
2015
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Frontiers in genetics
ISSN
1664-8021
e-ISSN
—
Svazek periodika
6
Číslo periodika v rámci svazku
February 2015
Stát vydavatele periodika
CH - Švýcarská konfederace
Počet stran výsledku
12
Strana od-do
—
Kód UT WoS článku
—
EID výsledku v databázi Scopus
—