C53 Interacting with UFM1-Protein Ligase 1 Regulates Microtubule Nucleation in Response to ER Stress

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F68378050%3A_____%2F22%3A00555978" target="_blank" >RIV/68378050:_____/22:00555978 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/44555601:13440/22:43897377

Výsledek na webu

<a href="https://www.mdpi.com/2073-4409/11/3/555" target="_blank" >https://www.mdpi.com/2073-4409/11/3/555</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.3390/cells11030555" target="_blank" >10.3390/cells11030555</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

C53 Interacting with UFM1-Protein Ligase 1 Regulates Microtubule Nucleation in Response to ER Stress

Popis výsledku v původním jazyce

ER distribution depends on microtubules, and ER homeostasis disturbance activates the unfolded protein response resulting in ER remodeling. CDK5RAP3 (C53) implicated in various signaling pathways interacts with UFM1-protein ligase 1 (UFL1), which mediates the ufmylation of proteins in response to ER stress. Here we find that UFL1 and C53 associate with gamma-tubulin ring complex proteins. Knockout of UFL1 or C53 in human osteosarcoma cells induces ER stress and boosts centrosomal microtubule nucleation accompanied by gamma-tubulin accumulation, microtubule formation, and ER expansion. C53, which is stabilized by UFL1, associates with the centrosome and rescues microtubule nucleation in cells lacking UFL1. Pharmacological induction of ER stress by tunicamycin also leads to increased microtubule nucleation and ER expansion. Furthermore, tunicamycin suppresses the association of C53 with the centrosome. These findings point to a novel mechanism for the relief of ER stress by stimulation of centrosomal microtubule nucleation.

Název v anglickém jazyce

C53 Interacting with UFM1-Protein Ligase 1 Regulates Microtubule Nucleation in Response to ER Stress

Popis výsledku anglicky

ER distribution depends on microtubules, and ER homeostasis disturbance activates the unfolded protein response resulting in ER remodeling. CDK5RAP3 (C53) implicated in various signaling pathways interacts with UFM1-protein ligase 1 (UFL1), which mediates the ufmylation of proteins in response to ER stress. Here we find that UFL1 and C53 associate with gamma-tubulin ring complex proteins. Knockout of UFL1 or C53 in human osteosarcoma cells induces ER stress and boosts centrosomal microtubule nucleation accompanied by gamma-tubulin accumulation, microtubule formation, and ER expansion. C53, which is stabilized by UFL1, associates with the centrosome and rescues microtubule nucleation in cells lacking UFL1. Pharmacological induction of ER stress by tunicamycin also leads to increased microtubule nucleation and ER expansion. Furthermore, tunicamycin suppresses the association of C53 with the centrosome. These findings point to a novel mechanism for the relief of ER stress by stimulation of centrosomal microtubule nucleation.

Druh

J_imp - Článek v periodiku v databázi Web of Science

CEP obor

—

OECD FORD obor

10601 - Cell biology

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Rok uplatnění

2022

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Cells

ISSN

2073-4409

e-ISSN

2073-4409

Svazek periodika

11

Číslo periodika v rámci svazku

3

Stát vydavatele periodika

CH - Švýcarská konfederace

Počet stran výsledku

29

Strana od-do

555

Kód UT WoS článku

000761016100001

EID výsledku v databázi Scopus

—