Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Optimizing atomic force microscopy for characterization of diamond-protein interfaces

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F68378271%3A_____%2F11%3A00375015" target="_blank" >RIV/68378271:_____/11:00375015 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="http://dx.doi.org/10.1186/1556-276X-6-337" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1186/1556-276X-6-337</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1186/1556-276X-6-337" target="_blank" >10.1186/1556-276X-6-337</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Optimizing atomic force microscopy for characterization of diamond-protein interfaces

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Atomic force microscopy (AFM) in contact mode and tapping mode is employed for high resolution studies of soft organic molecules (fetal bovine serum proteins) on hard inorganic diamond substrates in solution and air. Various effects in morphology and phase measurements related to the cantilever spring constant, amplitude of tip oscillations, surface approach, tip shape and condition are demonstrated and discussed based on the proposed schematic models. We show that both diamond and proteins can be mechanically modified by Si AFM cantilever. We propose how to choose suitable cantilever type, optimize scanning parameters, recognize and minimize various artifacts, and obtain reliable AFM data both in solution and in air to reveal microscopic characteristics of protein-diamond interfaces. We also suggest that monocrystalline diamond is well defined substrate that can be applicable for fundamental studies of molecules on surfaces in general.

  • Název v anglickém jazyce

    Optimizing atomic force microscopy for characterization of diamond-protein interfaces

  • Popis výsledku anglicky

    Atomic force microscopy (AFM) in contact mode and tapping mode is employed for high resolution studies of soft organic molecules (fetal bovine serum proteins) on hard inorganic diamond substrates in solution and air. Various effects in morphology and phase measurements related to the cantilever spring constant, amplitude of tip oscillations, surface approach, tip shape and condition are demonstrated and discussed based on the proposed schematic models. We show that both diamond and proteins can be mechanically modified by Si AFM cantilever. We propose how to choose suitable cantilever type, optimize scanning parameters, recognize and minimize various artifacts, and obtain reliable AFM data both in solution and in air to reveal microscopic characteristics of protein-diamond interfaces. We also suggest that monocrystalline diamond is well defined substrate that can be applicable for fundamental studies of molecules on surfaces in general.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    BM - Fyzika pevných látek a magnetismus

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2011

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Nanoscale Research Letters

  • ISSN

    1931-7573

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    6

  • Číslo periodika v rámci svazku

  • Stát vydavatele periodika

    US - Spojené státy americké

  • Počet stran výsledku

    10

  • Strana od-do

    "337/1"-"337/10"

  • Kód UT WoS článku

    000292289900005

  • EID výsledku v databázi Scopus