Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Interaction of BetaAmyloid with Membrane Investigated by Fluorescence Spectroscopy

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F68407700%3A21460%2F13%3A00213729" target="_blank" >RIV/68407700:21460/13:00213729 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Interaction of BetaAmyloid with Membrane Investigated by Fluorescence Spectroscopy

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Alzheimer?s disease is linked to the misfolding and aggregation of beta-amyloid (A?) peptides. The main mechanism of pathogenesis and the conditions which lead to uncontrolled self-assembly are unfortunately to this date not fully understood. Interactionof beta-amyloid with the neuronal membrane surface has been implicated to be a possible source of cytotoxicity. The objective of this thesis is the application of both time-resolved fluorescence spectroscopy and steady-state fluorescence spectroscopy tomonitor beta-amyloid aggregation and interactions with model biological membranes. A novel approach of monitoring beta-amyloid aggregation using the fluorescence lifetime of the dye Thioflavin T was employed. The experimental results bring new insightson fluorescence properties of Thioflavin T and on the utilisation of the dye for assessing the process of amyloid aggregation. The interaction of beta-amyloid with model membranes was studied via several spectroscopic methods using an env

  • Název v anglickém jazyce

    Interaction of BetaAmyloid with Membrane Investigated by Fluorescence Spectroscopy

  • Popis výsledku anglicky

    Alzheimer?s disease is linked to the misfolding and aggregation of beta-amyloid (A?) peptides. The main mechanism of pathogenesis and the conditions which lead to uncontrolled self-assembly are unfortunately to this date not fully understood. Interactionof beta-amyloid with the neuronal membrane surface has been implicated to be a possible source of cytotoxicity. The objective of this thesis is the application of both time-resolved fluorescence spectroscopy and steady-state fluorescence spectroscopy tomonitor beta-amyloid aggregation and interactions with model biological membranes. A novel approach of monitoring beta-amyloid aggregation using the fluorescence lifetime of the dye Thioflavin T was employed. The experimental results bring new insightson fluorescence properties of Thioflavin T and on the utilisation of the dye for assessing the process of amyloid aggregation. The interaction of beta-amyloid with model membranes was studied via several spectroscopic methods using an env

Klasifikace

  • Druh

    O - Ostatní výsledky

  • CEP obor

    CF - Fyzikální chemie a teoretická chemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/EE.2.3.20.0092" target="_blank" >EE.2.3.20.0092: Rozvoj výzkumného týmu BIO-OPT-XUV na FBMI ČVUT</a><br>

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2013

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů