Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Collagen hydrolysates from animal by-products in topical cosmetic formulations

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F70883521%3A28110%2F25%3A63594718" target="_blank" >RIV/70883521:28110/25:63594718 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="https://www.mdpi.com/1422-0067/26/6/2776" target="_blank" >https://www.mdpi.com/1422-0067/26/6/2776</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.3390/ijms26062776" target="_blank" >10.3390/ijms26062776</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Collagen hydrolysates from animal by-products in topical cosmetic formulations

  • Popis výsledku v původním jazyce

    The circular economy of animal by-products rich in collagen focuses on converting collagen into peptides with a defined molecular weight. Collagen hydrolysates prepared by biotechnological methods from chicken gizzards, deer tendons, and Cyprinus carpio skeletons can be an alternative source of collagen for cosmetic products that traditionally use bovine or porcine collagen hydrolysates. Collagen hydrolysates were characterized by antioxidant activity, surface tension, solution contact angle, and other parameters (dry weight, ash content, and solution clarity). Furthermore, the vibrational characterization of functional groups and their molecular weight was performed using the GPC-RID method. Subsequently, emulsion and gel cosmetic matrices were prepared with 0.5% and 1.5% collagen hydrolysates. Microbiological stability, organoleptic properties, and viscosity were investigated. Verification of the biophysical parameters of the topical formulations was performed in vivo on a group of volunteers by measuring skin hydration and pH and determining trans-epidermal water loss. Fish collagen hydrolysate was the most suitable for cosmetic applications in the parameters investigated. Moreover, it also effectively reduces wrinkles in the periorbital region when used in a gel matrix.

  • Název v anglickém jazyce

    Collagen hydrolysates from animal by-products in topical cosmetic formulations

  • Popis výsledku anglicky

    The circular economy of animal by-products rich in collagen focuses on converting collagen into peptides with a defined molecular weight. Collagen hydrolysates prepared by biotechnological methods from chicken gizzards, deer tendons, and Cyprinus carpio skeletons can be an alternative source of collagen for cosmetic products that traditionally use bovine or porcine collagen hydrolysates. Collagen hydrolysates were characterized by antioxidant activity, surface tension, solution contact angle, and other parameters (dry weight, ash content, and solution clarity). Furthermore, the vibrational characterization of functional groups and their molecular weight was performed using the GPC-RID method. Subsequently, emulsion and gel cosmetic matrices were prepared with 0.5% and 1.5% collagen hydrolysates. Microbiological stability, organoleptic properties, and viscosity were investigated. Verification of the biophysical parameters of the topical formulations was performed in vivo on a group of volunteers by measuring skin hydration and pH and determining trans-epidermal water loss. Fish collagen hydrolysate was the most suitable for cosmetic applications in the parameters investigated. Moreover, it also effectively reduces wrinkles in the periorbital region when used in a gel matrix.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science

  • CEP obor

  • OECD FORD obor

    10404 - Polymer science

Návaznosti výsledku

  • Projekt

  • Návaznosti

    S - Specificky vyzkum na vysokych skolach

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2025

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    International Journal of Molecular Sciences

  • ISSN

    1661-6596

  • e-ISSN

    1422-0067

  • Svazek periodika

    26

  • Číslo periodika v rámci svazku

    6

  • Stát vydavatele periodika

    CH - Švýcarská konfederace

  • Počet stran výsledku

    26

  • Strana od-do

    nestránkováno

  • Kód UT WoS článku

    001452543300001

  • EID výsledku v databázi Scopus

    2-s2.0-105002284098