Crystallization of nepenthesin I using a low-pH crystallization screen

Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F86652036%3A_____%2F16%3A00508211" target="_blank" >RIV/86652036:_____/16:00508211 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/61388971:_____/16:00457610 RIV/61389013:_____/16:00457610 RIV/00216208:11310/16:10324222
Výsledek na webu
<a href="http://scripts.iucr.org/cgi-bin/paper?S2053230X15022323" target="_blank" >http://scripts.iucr.org/cgi-bin/paper?S2053230X15022323</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1107/S2053230X15022323" target="_blank" >10.1107/S2053230X15022323</a>

Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Crystallization of nepenthesin I using a low-pH crystallization screen
Popis výsledku v původním jazyce
Nepenthesins are aspartic proteases secreted by carnivorous pitcher plants of the genus Nepenthes. They significantly differ in sequence from other plant aspartic proteases. This difference, which provides more cysteine residues in the structure of nepenthesins, may contribute to their unique stability profile. Recombinantly produced nepenthesin 1 ( rNep1) from N. gracilis in complex with pepstatin A was crystallized under two different crystallization conditions using a newly formulated low- pH crystallization screen.
Název v anglickém jazyce
Crystallization of nepenthesin I using a low-pH crystallization screen
Popis výsledku anglicky
Nepenthesins are aspartic proteases secreted by carnivorous pitcher plants of the genus Nepenthes. They significantly differ in sequence from other plant aspartic proteases. This difference, which provides more cysteine residues in the structure of nepenthesins, may contribute to their unique stability profile. Recombinantly produced nepenthesin 1 ( rNep1) from N. gracilis in complex with pepstatin A was crystallized under two different crystallization conditions using a newly formulated low- pH crystallization screen.

Projekt
<a href="/cs/project/ED1.1.00%2F02.0109" target="_blank" >ED1.1.00/02.0109: Biotechnologické a biomedicínské centrum Akademie věd a Univerzity Karlovy</a><br>
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Rok uplatnění
2016
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika
Acta Crystallographica Section F - Structural Biology Communications
ISSN
2053-230X
e-ISSN
—
Svazek periodika
72
Číslo periodika v rámci svazku
JAN 2016
Stát vydavatele periodika
GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska
Počet stran výsledku
5
Strana od-do
24-28
Kód UT WoS článku
000369379700005
EID výsledku v databázi Scopus
—

Podobné výsledky(10)