Studium protein-proteinových interakcí pomocí molekulárních simulací
Cíle projektu
1. Metoda fitování třetího stupně s jednokrokovou pertubací bude rozšířena tak, aby se mohla běžně používat k výpočtu referenčních stavů všech aminokyselin, což značně zjednoduší výpočetní studium proteinových mutací. Metoda bude testována na interakcíchmezi 14-3-3 proteiny a různými fosforylovanými peptidy, konkrétně pak při studiu závislosti lokálních změn v aminokyselinové sekvenci na afinitě peptidů k proteinu. 2. Metoda H-REMD s využitím různých parametrů, tzv. distance field restraints, bude dálevyvíjena za účelem přesného popisu protein-peptidových a protein-proteinových interakcí. Velikost a flexibilita vazebného ligandu zvyšuje míru vzorkování, které je nutné pro popis systému. Našim cílem tedy bude zlepšení popisu reakční koordináty. Tyto nové metody budou aplikovány na kooperační vazbu fosforylovaných peptidů ke 14-3-3 proteinu.
Klíčová slova
Veřejná podpora
Poskytovatel
Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy
Program
Šestý rámcový program Evropského společenství pro výzkum, technický rozvoj a demonstrační činnosti
Veřejná soutěž
FP6-2004-Mobility-10
Hlavní účastníci
Masarykova univerzita / Středoevropský technologický institut
Druh soutěže
RP - Spolufinancování programu EK
Číslo smlouvy
MSMT-1462/2015-1
Alternativní jazyk
Název projektu anglicky
Protein-protein interactions from molecular simulations
Anotace anglicky
1. The third-power fitting with one-step perturbation approach will be extended to define universal reference states for all amino acids, to facilitate a computational saturation mutagenesis experiments. Its applicability will be shown at the hand of theinteraction between the 14-3-3 protein and various phosphorylated peptides, studying the effect of local changes in the sequence on the affinity of the peptides for the protein. 2. H-REMD using distancefield restraints will be further developed to allowfor an accurate description of protein-peptide and protein-protein interactions. The size and flexibility of a ligand will increase the amount of sampling that is required and will need improvements in the description of the reaction coordinate. These new methodologies will be applied to the (cooperative) binding of phosphorylated peptides to the 14-3-3 protein.
Vědní obory
Kategorie VaV
ZV - Základní výzkum
CEP - hlavní obor
CF - Fyzikální chemie a teoretická chemie
CEP - vedlejší obor
BO - Biofyzika
CEP - další vedlejší obor
CE - Biochemie
OECD FORD - odpovídající obory
(dle převodníku)10403 - Physical chemistry
10608 - Biochemistry and molecular biology
10609 - Biochemical research methods
10610 - Biophysics
Hodnocení dokončeného projektu
Hodnocení poskytovatelem
U - Uspěl podle zadání (s publikovanými či patentovanými výsledky atd.)
Zhodnocení výsledků projektu
Projekt byl realizován v rámci Aktivity MOBILITY, jejímž hlavním cílem je navázání a prohlubování kontaktů se zahraničními výzkumnými institucemi. Neprobíhá tedy kontrola dílčích výstupů projektu prostřednictvím hodnotící komise, avšak je kontrolována správnost čerpání přidělených financí a přiměřenost jejich využití.
Termíny řešení
Zahájení řešení
1. 1. 2015
Ukončení řešení
31. 12. 2016
Poslední stav řešení
U - Ukončený projekt
Poslední uvolnění podpory
15. 2. 2016
Dodání dat do CEP
Důvěrnost údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Systémové označení dodávky dat
CEP17-MSM-7A-U/02:1
Datum dodání záznamu
28. 6. 2017
Finance
Celkové uznané náklady
160 tis. Kč
Výše podpory ze státního rozpočtu
160 tis. Kč
Ostatní veřejné zdroje financování
0 tis. Kč
Neveřejné tuz. a zahr. zdroje finan.
0 tis. Kč
Základní informace
Uznané náklady
160 tis. Kč
Statní podpora
160 tis. Kč
100%
Poskytovatel
Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy
CEP
CF - Fyzikální chemie a teoretická chemie
Doba řešení
01. 01. 2015 - 31. 12. 2016