Experimentální a výpočetní analýza hydrofobních klastrů termofilních proteinů

Poskytovatel

Grantová agentura České republiky

Program

Standardní projekty

Veřejná soutěž

Standardní projekty 9 (SGA02006GA-ST)

Hlavní účastníci

—

Druh soutěže

VS - Veřejná soutěž

Číslo smlouvy

203/06/1727

Název projektu anglicky

Experimental and computational analysis of hydrophobic clusters in thermophilic proteins

Anotace anglicky

Temperature sensitive (Ts) mutants of thermophilic proteins are powerful tool for studying protein function and stability. We propose a method to predict those residues in a given protein that, when appropriately mutated, are most likely to give rise toaTs phenotype or to change temperature optimum. The aim of the study is to indicate a set of hydrophobic/aromatic amino acid substitutions that should be made to generate a Ts mutant of the protein. We are going to explore the relation between the hydrophobic-hydrophobic interactions in the protein core and the protein stability by an analysis the optimized hydrophobic-hydrophobic interactions. The fundamental importance of this project is that using a combination of theoretical calculations and experimental data determined at laboratory of applicant or  from literature the relationship between these interactions and the protein stability is explored. From the practical point this will provide the foundation for the design of proteins stable at

Kategorie VaV

ZV - Základní výzkum

CEP - hlavní obor

CE - Biochemie

CEP - vedlejší obor

BO - Biofyzika

CEP - další vedlejší obor

CF - Fyzikální chemie a teoretická chemie

OECD FORD - odpovídající obory <br>(dle <a href="http://www.vyzkum.cz/storage/att/E6EF7938F0E854BAE520AC119FB22E8D/Prevodnik_oboru_Frascati.pdf">převodníku</a>)

10403 - Physical chemistry<br>10608 - Biochemistry and molecular biology<br>10609 - Biochemical research methods<br>10610 - Biophysics

Hodnocení poskytovatelem

V - Vynikající výsledky projektu (s mezinárodním významem atd.)

Zhodnocení výsledků projektu

Cílem projektu bylo analyzovat hydrofobní klastry většinou lokalizované v hydrofobních jádrech proteinů a ukázat, že termální stabilita těchto biomolekul koreluje se stabilitou jejich hydrofobního jádra. K dosažení tohoto cíle bylo nutné nejprve detailně

Zahájení řešení

1. 1. 2006

Ukončení řešení

31. 12. 2008

Poslední stav řešení

U - Ukončený projekt

Poslední uvolnění podpory

25. 4. 2008

Důvěrnost údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Systémové označení dodávky dat

CEP09-GA0-GA-U/02:2

Datum dodání záznamu

22. 10. 2009

Celkové uznané náklady

1 501 tis. Kč

Výše podpory ze státního rozpočtu

1 501 tis. Kč

Ostatní veřejné zdroje financování

0 tis. Kč

Neveřejné tuz. a zahr. zdroje finan.

0 tis. Kč