Molecular dynamic simulations suggest that metabolite-induced post-translational modifications alter the behavior of the fibrinogen coiled-coil domain
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00023736%3A_____%2F21%3A00013234" target="_blank" >RIV/00023736:_____/21:00013234 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="https://doi.org/10.3390/metabo11050307" target="_blank" >https://doi.org/10.3390/metabo11050307</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.3390/metabo11050307" target="_blank" >10.3390/metabo11050307</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Molecular dynamic simulations suggest that metabolite-induced post-translational modifications alter the behavior of the fibrinogen coiled-coil domain
Popis výsledku v původním jazyce
Fibrinogen is an abundant blood plasma protein that, inter alia, participates in blood coagulation. It polymerizes to form a fibrin clot that is among the major components of the thrombus. Fibrinogen reactions with various reactive metabolites may induce post‐translational modifications (PTMs) into the protein structure that affect the architecture and properties of fibrin clots. We reviewed the previous literature to find the positions of PTMs of fibrinogen.
Název v anglickém jazyce
Molecular dynamic simulations suggest that metabolite-induced post-translational modifications alter the behavior of the fibrinogen coiled-coil domain
Popis výsledku anglicky
Fibrinogen is an abundant blood plasma protein that, inter alia, participates in blood coagulation. It polymerizes to form a fibrin clot that is among the major components of the thrombus. Fibrinogen reactions with various reactive metabolites may induce post‐translational modifications (PTMs) into the protein structure that affect the architecture and properties of fibrin clots. We reviewed the previous literature to find the positions of PTMs of fibrinogen.
Klasifikace
Druh
J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science
CEP obor
—
OECD FORD obor
30205 - Hematology
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace
Ostatní
Rok uplatnění
2021
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Metabolites
ISSN
2218-1989
e-ISSN
—
Svazek periodika
11
Číslo periodika v rámci svazku
[nečíslováno]
Stát vydavatele periodika
CH - Švýcarská konfederace
Počet stran výsledku
15
Strana od-do
"art. no. 307"
Kód UT WoS článku
000654309600001
EID výsledku v databázi Scopus
2-s2.0-85107271142