Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Specifita alpha amylázového inhibitoru s Phaseolus vulgaris a jeho insekticidní a akaricidní aktivita.

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00027006%3A_____%2F05%3A212" target="_blank" >RIV/00027006:_____/05:212 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Inhibitory specificity and insecticidal selectivity of alfa-amylase inhibitor from Phaseolus vulgaris

  • Popis výsledku v původním jazyce

    The primary structure and proteolytic processing of the alfa-amylase isoinhibitor alfaAI-1 from common bean (Phaseolus vulgaris cv. Magna) was determined by protein chemistry techniques. The inhibitory specificity of alfaAI-1 was screened with a panel orthe diges- tive alfa-amylases from 30 species of insects, mites, gastropod, annelid worm, nematode and fungal phytopathogens with afrocus on agricultural pests and important model species. This in vitro analysis showed a selective inhibition of alfa-amylases from three orders or insect (Coleoptera, Hymenoptera and Diptera) and an inhibition of alfa-amylases of the annelid worm. The inhibitory potential of alfaAI-1 against several alfa-amylases was found to be modulated by pH. To understand how alfaAI-1discriminates among closely related alfa-amylases, the sequences of the alfa-amylases sensitive, respectively, insensitive to alfaAI-1 were compared, and the critical determinants were localized on the spatial alfa-amylase model. Based o

  • Název v anglickém jazyce

    Inhibitory specificity and insecticidal selectivity of alfa-amylase inhibitor from Phaseolus vulgaris

  • Popis výsledku anglicky

    The primary structure and proteolytic processing of the alfa-amylase isoinhibitor alfaAI-1 from common bean (Phaseolus vulgaris cv. Magna) was determined by protein chemistry techniques. The inhibitory specificity of alfaAI-1 was screened with a panel orthe diges- tive alfa-amylases from 30 species of insects, mites, gastropod, annelid worm, nematode and fungal phytopathogens with afrocus on agricultural pests and important model species. This in vitro analysis showed a selective inhibition of alfa-amylases from three orders or insect (Coleoptera, Hymenoptera and Diptera) and an inhibition of alfa-amylases of the annelid worm. The inhibitory potential of alfaAI-1 against several alfa-amylases was found to be modulated by pH. To understand how alfaAI-1discriminates among closely related alfa-amylases, the sequences of the alfa-amylases sensitive, respectively, insensitive to alfaAI-1 were compared, and the critical determinants were localized on the spatial alfa-amylase model. Based o

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    GF - Choroby, škůdci, plevely a ochrana rostlin

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/GA522%2F04%2F1286" target="_blank" >GA522/04/1286: Insekticidní proteiny cílené proti trávicímu traktu hmyzu</a><br>

  • Návaznosti

    Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2005

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Phytochemistry

  • ISSN

    0031-9422

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    66

  • Číslo periodika v rámci svazku

    1

  • Stát vydavatele periodika

    US - Spojené státy americké

  • Počet stran výsledku

    9

  • Strana od-do

    31-39

  • Kód UT WoS článku

  • EID výsledku v databázi Scopus