Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Detekce protein-proteinových interakcí metodami FRET a BRET

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00209805%3A_____%2F14%3A%230000533" target="_blank" >RIV/00209805:_____/14:#0000533 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="http://www.linkos.cz/files/klinicka-onkologie/186/4489.pdf" target="_blank" >http://www.linkos.cz/files/klinicka-onkologie/186/4489.pdf</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    čeština

  • Název v původním jazyce

    Detekce protein-proteinových interakcí metodami FRET a BRET

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Studium protein-proteinových interakcí in vivo se v současné době dostává do popředí zájmu - umožňuje prokázat nebo upřesnit již známé protein-proteinové interakce a odhalit jejich inhibitory, zachytit konformační změny proteinů, objasnit nebo upřesnit signální kaskády v živé buňce s minimálním ovlivněním jejího buněčného prostředí. Jedním z možných přístupů umožňujících tuto charakteristiku jsou metody využívající rezonančního přenosu energie - fluorescenční (FRET) a jeho pozdější modifikace bio luminiscenční (BRET). Tyto metody jsou založeny na zviditelnění proteinových interakcí pomocí excitace fluorescenčních proteinů, ať už světelně nebo enzymaticky. Tyto přístupy umožňují nejen lokalizovat proteiny v buňce nebo jejich organelách (případně i v malých živočiších), ale i kvantifikovat intenzitu fluorescenčního nebo luminiscenčního signálu a odhalit pevnost vazby mezi interakčními partnery. V tomto příspěvku je objasněn princip metod FRET a BRET, jejich konkrétní aplikace při studiu

  • Název v anglickém jazyce

    Detection of protein-protein interactions by FRET and BRET methods

  • Popis výsledku anglicky

    Nowadays, in vivo protein-protein interaction studies have become preferable detecting methods that enable to show or specify (already known) protein interactions and discover their inhibitors. They also facilitate detection of protein conformational changes and discovery or specification of signaling pathways in living cells. One group of in vivo methods enabling these fi ndings is based on fluorescent resonance energy transfer (FRET) and its bioluminescent modification (BRET). They are based on visualization of protein-protein interactions via light or enzymatic excitation of fluorescent or bio luminescent proteins. These methods allow not only protein localization within the cell or its organelles (or small animals) but they also allow us to quantify fluorescent signals and to discover weak or strong interaction partners. In this review, we explain the principles of FRET and BRET, their applications in the characterization of protein-protein interactions and we describe several find

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    FD - Onkologie a hematologie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2014

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Klinická onkologie

  • ISSN

    0862-495X

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    27

  • Číslo periodika v rámci svazku

    supplementum 1

  • Stát vydavatele periodika

    CZ - Česká republika

  • Počet stran výsledku

    5

  • Strana od-do

    "S82"-"S86"

  • Kód UT WoS článku

  • EID výsledku v databázi Scopus