Loss of function of Sco1 and its interaction with cytochrome c oxidase

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11110%2F09%3A4045" target="_blank" >RIV/00216208:11110/09:4045 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/00064165:_____/09:4045

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Loss of function of Sco1 and its interaction with cytochrome c oxidase

Popis výsledku v původním jazyce

Sco1 and Sco2 are mitochondrial copper metallochaperones specific for cytochrome c oxidase (CcO). Both proteins are presumably involved in copper transfer/insertion into the CuA center of CcO subunit Cox2. In this paper we analyzed the impact on CcO assembly and tissue copper levels of a G132S mutation in the juxtamembrane region of SCO1 metallochaperone associated with early onset hypertrophic cardiomyopathy, encephalopathy, hypotonia, and hepatopathy, assessed the total copper content of various SURF1and SCO2-deficient tissues, and investigated the possible physical association between CcO and Sco1. We found that the G132S mutation compromises the stability of the mutant protein, presumably by its impaired ability to dimerize. Similarly to Sco1 andSco2-deficient tissues, also the samples affected by mutations in another CcO-specific assembly protein Surf1 showed marked defect of total cellular copper. Finally, both co-purification and blue-native western blotting demonstrated that

Název v anglickém jazyce

Loss of function of Sco1 and its interaction with cytochrome c oxidase

Popis výsledku anglicky

Sco1 and Sco2 are mitochondrial copper metallochaperones specific for cytochrome c oxidase (CcO). Both proteins are presumably involved in copper transfer/insertion into the CuA center of CcO subunit Cox2. In this paper we analyzed the impact on CcO assembly and tissue copper levels of a G132S mutation in the juxtamembrane region of SCO1 metallochaperone associated with early onset hypertrophic cardiomyopathy, encephalopathy, hypotonia, and hepatopathy, assessed the total copper content of various SURF1and SCO2-deficient tissues, and investigated the possible physical association between CcO and Sco1. We found that the G132S mutation compromises the stability of the mutant protein, presumably by its impaired ability to dimerize. Similarly to Sco1 andSco2-deficient tissues, also the samples affected by mutations in another CcO-specific assembly protein Surf1 showed marked defect of total cellular copper. Finally, both co-purification and blue-native western blotting demonstrated that

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

FP - Ostatní lékařské obory

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2009

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

American Journal of Physiology - Cell Physiology

ISSN

0363-6143

e-ISSN

—

Svazek periodika

296

Číslo periodika v rámci svazku

5

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

9

Strana od-do

—

Kód UT WoS článku

000265654300029

EID výsledku v databázi Scopus

—