Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Mannitol is not involved in protective reactions of Acanthamoeba

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11110%2F12%3A11363" target="_blank" >RIV/00216208:11110/12:11363 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.molbiopara.2012.04.010" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1016/j.molbiopara.2012.04.010</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Mannitol is not involved in protective reactions of Acanthamoeba

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Genes for mannitol-metabolizing enzymes, mannitol phosphate dehydrogenase (MPDH) and mannitol dehydrogenase (MDH), have been recently identified in the genome of Acanthamoeba castellanii and their potential role in stress tolerance was proposed. Using qRT-PCR, comparison has been made of mRNA levels of the enzymes for mannitol metabolism at various time intervals during the stress defence reactions of encystation and pseudocyst formation. Gradual decrease of both enzymes during encystation and slight increases at the beginning of pseudocyst formation were observed. Detailed analysis of mRNA sequences of the two genes revealed similarities with various alcohol dehydrogenases rather than mannitol dehydrogenases. Our results indicate there is probably noprotective role for mannitol in Acanthamoeba as no mannitol was detected using HILIC ESI MS, in any Acanthamoeba life cycle stage. Possible misinterpretation of previously published sequences as encoding enzymes of the mannitol metabolic

  • Název v anglickém jazyce

    Mannitol is not involved in protective reactions of Acanthamoeba

  • Popis výsledku anglicky

    Genes for mannitol-metabolizing enzymes, mannitol phosphate dehydrogenase (MPDH) and mannitol dehydrogenase (MDH), have been recently identified in the genome of Acanthamoeba castellanii and their potential role in stress tolerance was proposed. Using qRT-PCR, comparison has been made of mRNA levels of the enzymes for mannitol metabolism at various time intervals during the stress defence reactions of encystation and pseudocyst formation. Gradual decrease of both enzymes during encystation and slight increases at the beginning of pseudocyst formation were observed. Detailed analysis of mRNA sequences of the two genes revealed similarities with various alcohol dehydrogenases rather than mannitol dehydrogenases. Our results indicate there is probably noprotective role for mannitol in Acanthamoeba as no mannitol was detected using HILIC ESI MS, in any Acanthamoeba life cycle stage. Possible misinterpretation of previously published sequences as encoding enzymes of the mannitol metabolic

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    EE - Mikrobiologie, virologie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/GA310%2F09%2F1120" target="_blank" >GA310/09/1120: Diferenciace volně žijících améb rodu Acanthamoeba a Balamuthia</a><br>

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)<br>S - Specificky vyzkum na vysokych skolach

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2012

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Molecular and Biochemical Parasitology

  • ISSN

    0166-6851

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    184

  • Číslo periodika v rámci svazku

    2

  • Stát vydavatele periodika

    NL - Nizozemsko

  • Počet stran výsledku

    4

  • Strana od-do

    118-121

  • Kód UT WoS článku

    000306626300007

  • EID výsledku v databázi Scopus