Dissolving Peptides in 0.1% Formic Acid Brings Risk of Artificial Formylation
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11160%2F20%3A10417494" target="_blank" >RIV/00216208:11160/20:10417494 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="https://verso.is.cuni.cz/pub/verso.fpl?fname=obd_publikace_handle&handle=t1LbjQzlFG" target="_blank" >https://verso.is.cuni.cz/pub/verso.fpl?fname=obd_publikace_handle&handle=t1LbjQzlFG</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1021/acs.jproteome.9b00823" target="_blank" >10.1021/acs.jproteome.9b00823</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Dissolving Peptides in 0.1% Formic Acid Brings Risk of Artificial Formylation
Popis výsledku v původním jazyce
The ability of concentrated formic acid to formylate reactive amino acid residues is known from previous reports. In contrast, solvents containing a low concentration of formic acid are generally recognized as a safe environment for proteomic applications. The primary objective of this study was to explain the excessive formylation rate in tryptic peptides that did not come into contact with concentrated formic acid. We found out that the peptide formylation was associated with dissolving the peptides in a solvent containing mere 0.1% formic acid. Similar conclusions were drawn after analyzing publicly available proteomic data. We further demonstrated that these unwanted modifications can be averted via handling the samples at a low temperature or, obviously, via replacing formic acid in the solvent with trifluoroacetic acid. These simple countermeasures can contribute to a reduction in the part of the MS/MS spectra that remain unassigned to a peptide sequence.
Název v anglickém jazyce
Dissolving Peptides in 0.1% Formic Acid Brings Risk of Artificial Formylation
Popis výsledku anglicky
The ability of concentrated formic acid to formylate reactive amino acid residues is known from previous reports. In contrast, solvents containing a low concentration of formic acid are generally recognized as a safe environment for proteomic applications. The primary objective of this study was to explain the excessive formylation rate in tryptic peptides that did not come into contact with concentrated formic acid. We found out that the peptide formylation was associated with dissolving the peptides in a solvent containing mere 0.1% formic acid. Similar conclusions were drawn after analyzing publicly available proteomic data. We further demonstrated that these unwanted modifications can be averted via handling the samples at a low temperature or, obviously, via replacing formic acid in the solvent with trifluoroacetic acid. These simple countermeasures can contribute to a reduction in the part of the MS/MS spectra that remain unassigned to a peptide sequence.
Klasifikace
Druh
J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science
CEP obor
—
OECD FORD obor
30104 - Pharmacology and pharmacy
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/EF15_003%2F0000465" target="_blank" >EF15_003/0000465: Vytvoření expertního týmu pro pokročilý výzkum v separačních vědách</a><br>
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>S - Specificky vyzkum na vysokych skolach<br>I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace
Ostatní
Rok uplatnění
2020
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Journal of Proteome Research
ISSN
1535-3893
e-ISSN
—
Svazek periodika
19
Číslo periodika v rámci svazku
3
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
7
Strana od-do
993-999
Kód UT WoS článku
000518876700002
EID výsledku v databázi Scopus
2-s2.0-85080044208