Tyrosine phosphorylation within the SH3 domain regulates CAS subcellular localization, cell migration, and invasiveness
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11310%2F11%3A10104029" target="_blank" >RIV/00216208:11310/11:10104029 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3216652/?tool=pubmed" target="_blank" >http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3216652/?tool=pubmed</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1091/mbc.E11-03-0207" target="_blank" >10.1091/mbc.E11-03-0207</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Tyrosine phosphorylation within the SH3 domain regulates CAS subcellular localization, cell migration, and invasiveness
Popis výsledku v původním jazyce
Crk-associated substrate (CAS) is a major tyrosine-phosphorylated protein in cells transformed by v-crk and v-src oncogenes and plays an important role in invasiveness of Src-transformed cells. A novel phosphorylation site on CAS, Tyr-12 (Y12) within theligand-binding hydrophobic pocket of the CAS SH3 domain, was identified and found to be enriched in Src-transformed cells and invasive human carcinoma cells. To study the biological significance of CAS Y12 phosphorylation, phosphomimicking Y12E and nonphosphorylatable Y12F mutants of CAS were studied. The phosphomimicking mutation decreased interaction of the CAS SH3 domain with focal adhesion kinase (FAK) and PTP-PEST and reduced tyrosine phosphorylation of FAK. Live-cell imaging showed that green fluorescent protein-tagged CAS Y12E mutant is, in contrast to wild-type or Y12F CAS, excluded from focal adhesions but retains its localization to podosome-type adhesions. Expression of CAS-Y12F in cas-/- mouse embryonic fibroblasts resulted
Název v anglickém jazyce
Tyrosine phosphorylation within the SH3 domain regulates CAS subcellular localization, cell migration, and invasiveness
Popis výsledku anglicky
Crk-associated substrate (CAS) is a major tyrosine-phosphorylated protein in cells transformed by v-crk and v-src oncogenes and plays an important role in invasiveness of Src-transformed cells. A novel phosphorylation site on CAS, Tyr-12 (Y12) within theligand-binding hydrophobic pocket of the CAS SH3 domain, was identified and found to be enriched in Src-transformed cells and invasive human carcinoma cells. To study the biological significance of CAS Y12 phosphorylation, phosphomimicking Y12E and nonphosphorylatable Y12F mutants of CAS were studied. The phosphomimicking mutation decreased interaction of the CAS SH3 domain with focal adhesion kinase (FAK) and PTP-PEST and reduced tyrosine phosphorylation of FAK. Live-cell imaging showed that green fluorescent protein-tagged CAS Y12E mutant is, in contrast to wild-type or Y12F CAS, excluded from focal adhesions but retains its localization to podosome-type adhesions. Expression of CAS-Y12F in cas-/- mouse embryonic fibroblasts resulted
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
EB - Genetika a molekulární biologie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/LC06061" target="_blank" >LC06061: Centrum buněčné invazivity v embryonálním vývoji a metastázách nádorů</a><br>
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)<br>S - Specificky vyzkum na vysokych skolach
Ostatní
Rok uplatnění
2011
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Molecular Biology of the Cell
ISSN
1059-1524
e-ISSN
—
Svazek periodika
22
Číslo periodika v rámci svazku
22
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
12
Strana od-do
4256-4267
Kód UT WoS článku
000297164200006
EID výsledku v databázi Scopus
—