The role of focal adhesion anchoring domains of CAS in mechanotransduction
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11310%2F17%3A10366101" target="_blank" >RIV/00216208:11310/17:10366101 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1038/srep46233" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1038/srep46233</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1038/srep46233" target="_blank" >10.1038/srep46233</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
The role of focal adhesion anchoring domains of CAS in mechanotransduction
Popis výsledku v původním jazyce
CAS is a docking protein, which was shown to act as a mechanosensor in focal adhesions. The unique assembly of structural domains in CAS is important for its function as a mechanosensor. The tension within focal adhesions is transmitted to a stretchable substrate domain of CAS by focal adhesion-targeting of SH3 and CCH domain of CAS, which anchor the CAS protein in focal adhesions. Mechanistic models of the stretching biosensor propose equal roles for both anchoring domains. Using deletion mutants and domain replacements, we have analyzed the relative importance of the focal adhesion anchoring domains on CAS localization and dynamics in focal adhesions as well as on CAS-mediated mechanotransduction. We confirmed the predicted prerequisite of the focal adhesion targeting for CAS-dependent mechanosensing and unraveled the critical importance of CAS SH3 domain in mechanosensing. We further show that CAS localizes to the force transduction layer of focal adhesions and that mechanical stress stabilizes CAS in focal adhesions.
Název v anglickém jazyce
The role of focal adhesion anchoring domains of CAS in mechanotransduction
Popis výsledku anglicky
CAS is a docking protein, which was shown to act as a mechanosensor in focal adhesions. The unique assembly of structural domains in CAS is important for its function as a mechanosensor. The tension within focal adhesions is transmitted to a stretchable substrate domain of CAS by focal adhesion-targeting of SH3 and CCH domain of CAS, which anchor the CAS protein in focal adhesions. Mechanistic models of the stretching biosensor propose equal roles for both anchoring domains. Using deletion mutants and domain replacements, we have analyzed the relative importance of the focal adhesion anchoring domains on CAS localization and dynamics in focal adhesions as well as on CAS-mediated mechanotransduction. We confirmed the predicted prerequisite of the focal adhesion targeting for CAS-dependent mechanosensing and unraveled the critical importance of CAS SH3 domain in mechanosensing. We further show that CAS localizes to the force transduction layer of focal adhesions and that mechanical stress stabilizes CAS in focal adhesions.
Klasifikace
Druh
J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science
CEP obor
—
OECD FORD obor
10601 - Cell biology
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)
Ostatní
Rok uplatnění
2017
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Scientific Reports
ISSN
2045-2322
e-ISSN
—
Svazek periodika
7
Číslo periodika v rámci svazku
neuveden
Stát vydavatele periodika
GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska
Počet stran výsledku
12
Strana od-do
—
Kód UT WoS článku
000399011200001
EID výsledku v databázi Scopus
—