Purification and characterization of heterologously expressed nitrilases from filamentous fungi

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11310%2F12%3A10104142" target="_blank" >RIV/00216208:11310/12:10104142 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/61388971:_____/12:00377497

Výsledek na webu

<a href="http://www.springerlink.com/content/ukq6182w1754707u/fulltext.pdf" target="_blank" >http://www.springerlink.com/content/ukq6182w1754707u/fulltext.pdf</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1007/s00253-011-3525-7" target="_blank" >10.1007/s00253-011-3525-7</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Purification and characterization of heterologously expressed nitrilases from filamentous fungi

Popis výsledku v původním jazyce

Nitrilases from Aspergillus niger CBS 513.88, A. niger K10, Gibberella moniliformis, Neurospora crassa OR74A, and Penicillium marneffei ATCC 18224 were expressed in Escherichia coli BL21-Gold (DE3) after IPTG induction. N. crassa nitrilase exhibited thehighest yield of 69,000 ULMINUS SIGN 1 culture. Co-expression of chaperones (GroEL/ES in G. moniliformis and P. marneffei; GroEL/ ES and trigger factor in N. crassa and A. niger CBS 513.88) enhanced the enzyme solubility. Specific activities of strains expressing the former two enzymes increased approximately fourfold upon co-expression of GroEL/ES. The enzyme from G. moniliformis (co-purified with GroEL) preferred benzonitrile as substrate (Km of 0.41 mM, Vmax of 9.7 ?mol minMINUS SIGN 1 mgMINUS SIGN 1protein). The P. marneffei enzyme (unstable in its purified state) exhibited the highest Vmax of 7.3 ?mol minMINUS SIGN 1 mgMINUS SIGN 1 protein in cellfree extract, but also a high Km of 15.4 mM, for 4- cyanopyridine. The purified nitri

Název v anglickém jazyce

Purification and characterization of heterologously expressed nitrilases from filamentous fungi

Popis výsledku anglicky

Nitrilases from Aspergillus niger CBS 513.88, A. niger K10, Gibberella moniliformis, Neurospora crassa OR74A, and Penicillium marneffei ATCC 18224 were expressed in Escherichia coli BL21-Gold (DE3) after IPTG induction. N. crassa nitrilase exhibited thehighest yield of 69,000 ULMINUS SIGN 1 culture. Co-expression of chaperones (GroEL/ES in G. moniliformis and P. marneffei; GroEL/ ES and trigger factor in N. crassa and A. niger CBS 513.88) enhanced the enzyme solubility. Specific activities of strains expressing the former two enzymes increased approximately fourfold upon co-expression of GroEL/ES. The enzyme from G. moniliformis (co-purified with GroEL) preferred benzonitrile as substrate (Km of 0.41 mM, Vmax of 9.7 ?mol minMINUS SIGN 1 mgMINUS SIGN 1protein). The P. marneffei enzyme (unstable in its purified state) exhibited the highest Vmax of 7.3 ?mol minMINUS SIGN 1 mgMINUS SIGN 1 protein in cellfree extract, but also a high Km of 15.4 mM, for 4- cyanopyridine. The purified nitri

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>S - Specificky vyzkum na vysokych skolach<br>I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Rok uplatnění

2012

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Applied Microbiology and Biotechnology

ISSN

0175-7598

e-ISSN

—

Svazek periodika

93

Číslo periodika v rámci svazku

4

Stát vydavatele periodika

DE - Spolková republika Německo

Počet stran výsledku

9

Strana od-do

1553-1561

Kód UT WoS článku

000300310100018

EID výsledku v databázi Scopus

—