SH3 Domain Tyrosine Phosphorylation - Sites, Role and Evolution
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11310%2F12%3A10126230" target="_blank" >RIV/00216208:11310/12:10126230 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0036310" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0036310</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0036310" target="_blank" >10.1371/journal.pone.0036310</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
SH3 Domain Tyrosine Phosphorylation - Sites, Role and Evolution
Popis výsledku v původním jazyce
Background: SH3 domains are eukaryotic protein domains that participate in a plethora of cellular processes including signal transduction, proliferation, and cellular movement. Several studies indicate that tyrosine phosphorylation could play a significant role in the regulation of SH3 domains. Results: To explore the incidence of the tyrosine phosphorylation within SH3 domains we queried the PhosphoSite Plus database of phosphorylation sites. Over 100 tyrosine phosphorylations occurring on 20 differentSH3 domain positions were identified. The tyrosine corresponding to c-Src Tyr-90 was by far the most frequently identified SH3 domain phosphorylation site. A comparison of sequences around this tyrosine led to delineation of a preferred sequence motif ALYD(Y/F). This motif is present in about 15% of human SH3 domains and is structurally well conserved. We further observed that tyrosine phosphorylation is more abundant than serine or threonine phosphorylation within SH3 domains and other
Název v anglickém jazyce
SH3 Domain Tyrosine Phosphorylation - Sites, Role and Evolution
Popis výsledku anglicky
Background: SH3 domains are eukaryotic protein domains that participate in a plethora of cellular processes including signal transduction, proliferation, and cellular movement. Several studies indicate that tyrosine phosphorylation could play a significant role in the regulation of SH3 domains. Results: To explore the incidence of the tyrosine phosphorylation within SH3 domains we queried the PhosphoSite Plus database of phosphorylation sites. Over 100 tyrosine phosphorylations occurring on 20 differentSH3 domain positions were identified. The tyrosine corresponding to c-Src Tyr-90 was by far the most frequently identified SH3 domain phosphorylation site. A comparison of sequences around this tyrosine led to delineation of a preferred sequence motif ALYD(Y/F). This motif is present in about 15% of human SH3 domains and is structurally well conserved. We further observed that tyrosine phosphorylation is more abundant than serine or threonine phosphorylation within SH3 domains and other
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
EB - Genetika a molekulární biologie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/GAP305%2F10%2F0205" target="_blank" >GAP305/10/0205: Nadrodina Ras GTPáz a evoluce eukaryotické buňky</a><br>
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)<br>S - Specificky vyzkum na vysokych skolach<br>I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace
Ostatní
Rok uplatnění
2012
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
PLoS ONE
ISSN
1932-6203
e-ISSN
—
Svazek periodika
7
Číslo periodika v rámci svazku
5
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
8
Strana od-do
—
Kód UT WoS článku
000305336300013
EID výsledku v databázi Scopus
—