Unorthodox Inhibitors of HIV Protease: Looking Beyond Active-site-directed Peptidomimetics
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11310%2F14%3A10286875" target="_blank" >RIV/00216208:11310/14:10286875 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/61388963:_____/14:00429970
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.2174/13816128113199990634" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.2174/13816128113199990634</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.2174/13816128113199990634" target="_blank" >10.2174/13816128113199990634</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Unorthodox Inhibitors of HIV Protease: Looking Beyond Active-site-directed Peptidomimetics
Popis výsledku v původním jazyce
HIV protease (PR) is a key target for antiviral drugs, and HIV protease inhibitors (PIs) are a prime example of successful structure-based drug design. PIs show clear therapeutic benefits, but their efficacy can be compromised by poor bioavailabilitity,unwanted side effects, and most importantly, development of antiviral drug resistance. Therefore, the quest for novel, highly active compounds with improved resistance profiles, better pharmacokinetic properties, and fewer adverse effects continues. In particular, the problem of cross-resistance could be circumvented by identifying novel compounds that show different binding modes to HIV PR than the current clinical inhibitors.
Název v anglickém jazyce
Unorthodox Inhibitors of HIV Protease: Looking Beyond Active-site-directed Peptidomimetics
Popis výsledku anglicky
HIV protease (PR) is a key target for antiviral drugs, and HIV protease inhibitors (PIs) are a prime example of successful structure-based drug design. PIs show clear therapeutic benefits, but their efficacy can be compromised by poor bioavailabilitity,unwanted side effects, and most importantly, development of antiviral drug resistance. Therefore, the quest for novel, highly active compounds with improved resistance profiles, better pharmacokinetic properties, and fewer adverse effects continues. In particular, the problem of cross-resistance could be circumvented by identifying novel compounds that show different binding modes to HIV PR than the current clinical inhibitors.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CE - Biochemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/GAP207%2F11%2F1798" target="_blank" >GAP207/11/1798: Inhibitory proteasy z viru HIV: mechanismus účinku a vývoj resistence</a><br>
Návaznosti
S - Specificky vyzkum na vysokych skolach<br>I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace
Ostatní
Rok uplatnění
2014
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Current Pharmaceutical Design
ISSN
1381-6128
e-ISSN
—
Svazek periodika
20
Číslo periodika v rámci svazku
21
Stát vydavatele periodika
AE - Spojené arabské emiráty
Počet stran výsledku
9
Strana od-do
3389-3397
Kód UT WoS článku
000337899300002
EID výsledku v databázi Scopus
—