Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Medicinal Application of Carboranes Inhibition of HIV Protease

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11310%2F12%3A10099103" target="_blank" >RIV/00216208:11310/12:10099103 - isvavai.cz</a>

  • Nalezeny alternativní kódy

    RIV/61388980:_____/12:00376636 RIV/61388963:_____/12:00376636

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Medicinal Application of Carboranes Inhibition of HIV Protease

  • Popis výsledku v původním jazyce

    The aspartic protease of the human immunodeficiency virus is one of the most extensively studied enzymes known to man. More than 200 X-ray structures of the protein in the presence or absence of ligands or inhibitors have been determined to date, and thesymmetric depictions of this dimeric enzyme have become one of the icons of modern structural biology. The HIV protease is crucial for the production of infectious viral particles, and PR inhibitors are potent and specific anti HIV drugs. The successfulrational design of HIV PIs is one of the most striking examples of structure-based drug design. In this chapter, we will explain why the design of novel, potent PIs is still urgently needed and that derivatives of bis(dicarbollide)(1-) ion [(1,2-C2B9H11)-3,3'-Co(III)](1-), a compound well known to the carborane community, act as unexpected class of specific HIV PIs. We shall review their activity, specificity, mechanism of action, and binding mode to HIV protease

  • Název v anglickém jazyce

    Medicinal Application of Carboranes Inhibition of HIV Protease

  • Popis výsledku anglicky

    The aspartic protease of the human immunodeficiency virus is one of the most extensively studied enzymes known to man. More than 200 X-ray structures of the protein in the presence or absence of ligands or inhibitors have been determined to date, and thesymmetric depictions of this dimeric enzyme have become one of the icons of modern structural biology. The HIV protease is crucial for the production of infectious viral particles, and PR inhibitors are potent and specific anti HIV drugs. The successfulrational design of HIV PIs is one of the most striking examples of structure-based drug design. In this chapter, we will explain why the design of novel, potent PIs is still urgently needed and that derivatives of bis(dicarbollide)(1-) ion [(1,2-C2B9H11)-3,3'-Co(III)](1-), a compound well known to the carborane community, act as unexpected class of specific HIV PIs. We shall review their activity, specificity, mechanism of action, and binding mode to HIV protease

Klasifikace

  • Druh

    C - Kapitola v odborné knize

  • CEP obor

    CE - Biochemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)<br>I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2012

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název knihy nebo sborníku

    Boron Science - New Technologies and Applications

  • ISBN

    978-1-4398-2662-1

  • Počet stran výsledku

    30

  • Strana od-do

    41-70

  • Počet stran knihy

    850

  • Název nakladatele

    CRC Press Taylor & Francis Group

  • Místo vydání

    Boca Raton

  • Kód UT WoS kapitoly