Four crystal structures of human LLT1, a ligand of human NKR-P1, in varied glycosylation and oligomerization states

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11310%2F15%3A10296025" target="_blank" >RIV/00216208:11310/15:10296025 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

<a href="https://verso.is.cuni.cz/pub/verso.fpl?fname=obd_publikace_handle&handle=5-YAbiIhHS" target="_blank" >https://verso.is.cuni.cz/pub/verso.fpl?fname=obd_publikace_handle&handle=5-YAbiIhHS</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1107/S1399004714027928" target="_blank" >10.1107/S1399004714027928</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Four crystal structures of human LLT1, a ligand of human NKR-P1, in varied glycosylation and oligomerization states

Popis výsledku v původním jazyce

Human LLT1 is a C-type lectin-like ligand of NKR-P1 (CD161, gene KLRB1), a C-type lectin-like receptor of natural killer cells. Using X-ray diffraction, the first experimental structures of human LLT1 were determined. Four structures of LLT1 under various conditions were determined: monomeric, dimeric deglycosylated after the first N-acetylglucosamine unit in two forms and hexameric with homogeneous GlcNAc(2)Man(5) glycosylation. The dimeric form follows the classical dimerization mode of human CD69. The monomeric form keeps the same fold with the exception of the position of an outer part of the long loop region. The hexamer of glycosylated LLT1 consists of three classical dimers. The hexameric packing may indicate a possible mode of interaction of C-type lectin-like proteins in the glycosylated form.

Název v anglickém jazyce

Four crystal structures of human LLT1, a ligand of human NKR-P1, in varied glycosylation and oligomerization states

Popis výsledku anglicky

Human LLT1 is a C-type lectin-like ligand of NKR-P1 (CD161, gene KLRB1), a C-type lectin-like receptor of natural killer cells. Using X-ray diffraction, the first experimental structures of human LLT1 were determined. Four structures of LLT1 under various conditions were determined: monomeric, dimeric deglycosylated after the first N-acetylglucosamine unit in two forms and hexameric with homogeneous GlcNAc(2)Man(5) glycosylation. The dimeric form follows the classical dimerization mode of human CD69. The monomeric form keeps the same fold with the exception of the position of an outer part of the long loop region. The hexamer of glycosylated LLT1 consists of three classical dimers. The hexameric packing may indicate a possible mode of interaction of C-type lectin-like proteins in the glycosylated form.

Druh

J_imp - Článek v periodiku v databázi Web of Science

CEP obor

—

OECD FORD obor

10608 - Biochemistry and molecular biology

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>S - Specificky vyzkum na vysokych skolach<br>I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Rok uplatnění

2015

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Acta Crystallographica. Section D: Structural Biology

ISSN

2059-7983

e-ISSN

—

Svazek periodika

71

Číslo periodika v rámci svazku

March 2015

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

14

Strana od-do

578-591

Kód UT WoS článku

000351155400016

EID výsledku v databázi Scopus

2-s2.0-84924758043