Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Four crystal structures of human LLT1, a ligand of human NKR-P1, in varied glycosylation and oligomerization states

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61389013%3A_____%2F15%3A00447370" target="_blank" >RIV/61389013:_____/15:00447370 - isvavai.cz</a>

  • Nalezeny alternativní kódy

    RIV/86652036:_____/15:00447370

  • Výsledek na webu

    <a href="http://dx.doi.org/10.1107/S1399004714027928" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1107/S1399004714027928</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1107/S1399004714027928" target="_blank" >10.1107/S1399004714027928</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Four crystal structures of human LLT1, a ligand of human NKR-P1, in varied glycosylation and oligomerization states

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Human LLT1 is a C-type lectin-like ligand of NKR-P1 (CD161, gene KLRB1), a C-type lectin-like receptor of natural killer cells. Using X-ray diffraction, the first experimental structures of human LLT1 were determined. Four structures of LLT1 under various conditions were determined: monomeric, dimeric deglycosylated after the first N-acetylglucosamine unit in two forms and hexameric with homogeneous GlcNAc(2)Man(5) glycosylation. The dimeric form follows the classical dimerization mode of human CD69. The monomeric form keeps the same fold with the exception of the position of an outer part of the long loop region. The hexamer of glycosylated LLT1 consists of three classical dimers. The hexameric packing may indicate a possible mode of interaction of C-type lectin-like proteins in the glycosylated form.

  • Název v anglickém jazyce

    Four crystal structures of human LLT1, a ligand of human NKR-P1, in varied glycosylation and oligomerization states

  • Popis výsledku anglicky

    Human LLT1 is a C-type lectin-like ligand of NKR-P1 (CD161, gene KLRB1), a C-type lectin-like receptor of natural killer cells. Using X-ray diffraction, the first experimental structures of human LLT1 were determined. Four structures of LLT1 under various conditions were determined: monomeric, dimeric deglycosylated after the first N-acetylglucosamine unit in two forms and hexameric with homogeneous GlcNAc(2)Man(5) glycosylation. The dimeric form follows the classical dimerization mode of human CD69. The monomeric form keeps the same fold with the exception of the position of an outer part of the long loop region. The hexamer of glycosylated LLT1 consists of three classical dimers. The hexameric packing may indicate a possible mode of interaction of C-type lectin-like proteins in the glycosylated form.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    EB - Genetika a molekulární biologie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2015

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Acta Crystallographica Section D-Biological Crystalloghraphy

  • ISSN

    1399-0047

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    71

  • Číslo periodika v rámci svazku

    3

  • Stát vydavatele periodika

    US - Spojené státy americké

  • Počet stran výsledku

    14

  • Strana od-do

    578-591

  • Kód UT WoS článku

    000351155400016

  • EID výsledku v databázi Scopus