The torpedo effect in Bacillus subtilis: RNase J1 resolves stalled transcription complexes
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11310%2F20%3A10414337" target="_blank" >RIV/00216208:11310/20:10414337 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/61388971:_____/20:00524333 RIV/00216208:11320/20:10414337
Výsledek na webu
<a href="https://verso.is.cuni.cz/pub/verso.fpl?fname=obd_publikace_handle&handle=ideMJG8xHs" target="_blank" >https://verso.is.cuni.cz/pub/verso.fpl?fname=obd_publikace_handle&handle=ideMJG8xHs</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.15252/embj.2019102500" target="_blank" >10.15252/embj.2019102500</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
The torpedo effect in Bacillus subtilis: RNase J1 resolves stalled transcription complexes
Popis výsledku v původním jazyce
RNase J1 is the major 5'-to-3' bacterial exoribonuclease. We demonstrate that in its absence, RNA polymerases (RNAPs) are redistributed on DNA, with increased RNAP occupancy on some genes without a parallel increase in transcriptional output. This suggests that some of these RNAPs represent stalled, non-transcribing complexes. We show that RNase J1 is able to resolve these stalled RNAP complexes by a "torpedo" mechanism, whereby RNase J1 degrades the nascent RNA and causes the transcription complex to disassemble upon collision with RNAP. A heterologous enzyme, yeast Xrn1 (5'-to-3' exonuclease), is less efficient than RNase J1 in resolving stalled Bacillus subtilis RNAP, suggesting that the effect is RNase-specific. Our results thus reveal a novel general principle, whereby an RNase can participate in genome-wide surveillance of stalled RNAP complexes, preventing potentially deleterious transcription-replication collisions.
Název v anglickém jazyce
The torpedo effect in Bacillus subtilis: RNase J1 resolves stalled transcription complexes
Popis výsledku anglicky
RNase J1 is the major 5'-to-3' bacterial exoribonuclease. We demonstrate that in its absence, RNA polymerases (RNAPs) are redistributed on DNA, with increased RNAP occupancy on some genes without a parallel increase in transcriptional output. This suggests that some of these RNAPs represent stalled, non-transcribing complexes. We show that RNase J1 is able to resolve these stalled RNAP complexes by a "torpedo" mechanism, whereby RNase J1 degrades the nascent RNA and causes the transcription complex to disassemble upon collision with RNAP. A heterologous enzyme, yeast Xrn1 (5'-to-3' exonuclease), is less efficient than RNase J1 in resolving stalled Bacillus subtilis RNAP, suggesting that the effect is RNase-specific. Our results thus reveal a novel general principle, whereby an RNase can participate in genome-wide surveillance of stalled RNAP complexes, preventing potentially deleterious transcription-replication collisions.
Klasifikace
Druh
J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science
CEP obor
—
OECD FORD obor
10600 - Biological sciences
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace
Ostatní
Rok uplatnění
2020
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
The EMBO Journal
ISSN
0261-4189
e-ISSN
—
Svazek periodika
39
Číslo periodika v rámci svazku
3
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
17
Strana od-do
e102500
Kód UT WoS článku
000513181000005
EID výsledku v databázi Scopus
2-s2.0-85076793026