Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

The torpedo effect in Bacillus subtilis: RNase J1 resolves stalled transcription complexes

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F20%3A00524333" target="_blank" >RIV/61388971:_____/20:00524333 - isvavai.cz</a>

  • Nalezeny alternativní kódy

    RIV/00216208:11310/20:10414337 RIV/00216208:11320/20:10414337

  • Výsledek na webu

    <a href="https://www.embopress.org/doi/abs/10.15252/embj.2019102500" target="_blank" >https://www.embopress.org/doi/abs/10.15252/embj.2019102500</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.15252/embj.2019102500" target="_blank" >10.15252/embj.2019102500</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    The torpedo effect in Bacillus subtilis: RNase J1 resolves stalled transcription complexes

  • Popis výsledku v původním jazyce

    RNase J1 is the major 5 '-to-3 ' bacterial exoribonuclease. We demonstrate that in its absence, RNA polymerases (RNAPs) are redistributed on DNA, with increased RNAP occupancy on some genes without a parallel increase in transcriptional output. This suggests that some of these RNAPs represent stalled, non-transcribing complexes. We show that RNase J1 is able to resolve these stalled RNAP complexes by a ´torpedo´ mechanism, whereby RNase J1 degrades the nascent RNA and causes the transcription complex to disassemble upon collision with RNAP. A heterologous enzyme, yeast Xrn1 (5 '-to-3 ' exonuclease), is less efficient than RNase J1 in resolving stalled Bacillus subtilis RNAP, suggesting that the effect is RNase-specific. Our results thus reveal a novel general principle, whereby an RNase can participate in genome-wide surveillance of stalled RNAP complexes, preventing potentially deleterious transcription-replication collisions.

  • Název v anglickém jazyce

    The torpedo effect in Bacillus subtilis: RNase J1 resolves stalled transcription complexes

  • Popis výsledku anglicky

    RNase J1 is the major 5 '-to-3 ' bacterial exoribonuclease. We demonstrate that in its absence, RNA polymerases (RNAPs) are redistributed on DNA, with increased RNAP occupancy on some genes without a parallel increase in transcriptional output. This suggests that some of these RNAPs represent stalled, non-transcribing complexes. We show that RNase J1 is able to resolve these stalled RNAP complexes by a ´torpedo´ mechanism, whereby RNase J1 degrades the nascent RNA and causes the transcription complex to disassemble upon collision with RNAP. A heterologous enzyme, yeast Xrn1 (5 '-to-3 ' exonuclease), is less efficient than RNase J1 in resolving stalled Bacillus subtilis RNAP, suggesting that the effect is RNase-specific. Our results thus reveal a novel general principle, whereby an RNase can participate in genome-wide surveillance of stalled RNAP complexes, preventing potentially deleterious transcription-replication collisions.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science

  • CEP obor

  • OECD FORD obor

    10606 - Microbiology

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2020

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    EMBO Journal

  • ISSN

    0261-4189

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    39

  • Číslo periodika v rámci svazku

    3

  • Stát vydavatele periodika

    US - Spojené státy americké

  • Počet stran výsledku

    17

  • Strana od-do

    e102500

  • Kód UT WoS článku

    000502667400001

  • EID výsledku v databázi Scopus

    2-s2.0-85076793026