The C-Terminal Segment of Yeast BMH Proteins Exhibits Different Structure Compared to Other 14-3-3 Protein Isoforms
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11320%2F10%3A10044269" target="_blank" >RIV/00216208:11320/10:10044269 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/67985823:_____/10:00344035 RIV/00216208:11310/10:10044269 RIV/60461373:22340/10:43893869
Výsledek na webu
—
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
The C-Terminal Segment of Yeast BMH Proteins Exhibits Different Structure Compared to Other 14-3-3 Protein Isoforms
Popis výsledku v původním jazyce
We have investigated the conformational behavior of the C-terminal segment of BMH proteins using the array of biophysical techniques: dynamic light scattering, sedimentation velocity, sedimentation equilibrium, time-resolved fluorescence anisotropy decay, and size exclusion chromatography measurements. We showed that the C-terminal segment of BMH proteins adopts a widely opened and extended conformation that makes difficult its folding into the ligand binding groove, thus increasing the apparent molecular size. It seems, therefore, that the C-terminal segment of BMH proteins does not function as an autoinhibitor.
Název v anglickém jazyce
The C-Terminal Segment of Yeast BMH Proteins Exhibits Different Structure Compared to Other 14-3-3 Protein Isoforms
Popis výsledku anglicky
We have investigated the conformational behavior of the C-terminal segment of BMH proteins using the array of biophysical techniques: dynamic light scattering, sedimentation velocity, sedimentation equilibrium, time-resolved fluorescence anisotropy decay, and size exclusion chromatography measurements. We showed that the C-terminal segment of BMH proteins adopts a widely opened and extended conformation that makes difficult its folding into the ligand binding groove, thus increasing the apparent molecular size. It seems, therefore, that the C-terminal segment of BMH proteins does not function as an autoinhibitor.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
BO - Biofyzika
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)<br>S - Specificky vyzkum na vysokych skolach
Ostatní
Rok uplatnění
2010
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Biochemistry
ISSN
0006-2960
e-ISSN
—
Svazek periodika
49
Číslo periodika v rámci svazku
18
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
9
Strana od-do
—
Kód UT WoS článku
000277212400008
EID výsledku v databázi Scopus
—