Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Indirect quantification of protein modification degree

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14310%2F05%3A00014091" target="_blank" >RIV/00216224:14310/05:00014091 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Indirect quantification of protein modification degree

  • Popis výsledku v původním jazyce

    In our work, we present a general, indirect method, using which it is possible to quantify the percentage of the given amino acid modified in total in a protein sequence (protein modification degree, PMD). From the knowledge of the identity of amino acidresidues modifiable during post-translation process, PMD and its changes during time of particular amino acid residue can be determined. Such a quantification can be achieved by means of easy stable isotope modification (via 18O-labelling by trypsination) and consequential MALDI TOF MS analysis.

  • Název v anglickém jazyce

    Indirect quantification of protein modification degree

  • Popis výsledku anglicky

    In our work, we present a general, indirect method, using which it is possible to quantify the percentage of the given amino acid modified in total in a protein sequence (protein modification degree, PMD). From the knowledge of the identity of amino acidresidues modifiable during post-translation process, PMD and its changes during time of particular amino acid residue can be determined. Such a quantification can be achieved by means of easy stable isotope modification (via 18O-labelling by trypsination) and consequential MALDI TOF MS analysis.

Klasifikace

  • Druh

    O - Ostatní výsledky

  • CEP obor

    CE - Biochemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

  • Návaznosti

    Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2005

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů